Aladan 和 [Ald6]loloatin C 的合成以及 荧光性质的研究

合成了Aladan{b-[6'-(N, N-二甲基)氨基-2’-萘甲酰]丙氨酸}和含aladan的环十肽[Ald⁶]loloatin C。进一步研究它们在缓冲水溶液和分别由十二烷基硫酸钠（SDS）及十二烷基磷酰胆碱（DPC）所构成的微胶束体系中的荧光性质。发现在两种微胶束体系中，[Ald⁶]loloatin C的荧光最大发射波长均红移，而且荧光量子产率大为提高。这一性质可利用于多肽与细胞膜相互作用的研究。     

高效毛细管电泳法手性分离D-氨基酸取代胸腺五肽类似物的研究

采用高效毛细管电泳法分离两对D-氨基酸取代的胸腺五肽类似物。对影响分离的缓冲液pH值、电泳温度、电泳电压等进行了系统的研究。用含20mmol/L2,6-二甲基-β-环糊精(DM-β-CD),40mmol/L磷酸盐缓冲液(Ⅰ:pH6.03;Ⅱ:pH5.05)作运行缓冲液,柱温15℃,电压20kV,使样品获得基线分离,取得了满意的分离结果。结果显示,两组样品的D-氨基酸取代物均比L-氨基酸取代物出峰早,提示D-氨基酸取代物的电泳移动速度较快,与DM-β-CD的结合稳定性较L-氨基酸取代物弱。     

β—氨基酸不对称合成研究的新进展

β-氨基酸是一类在医药开发和生物化学研究中有重要用途的化合物，立体选 择性地合成光学纯β-氨基酸具有挑战性．近10多年来人们在该领域开展了许多工 作．以最近几年的工作为主重点介绍了该领域具有代表性的工作。     

交联法固定化米曲霉及拆分反应性能的研究

本文采用戊二醛－明胶－乙二胺交联固定米曲霉，应用正交设计方法优选出相应的固定化条件，制备出拆分ＤＬ－氨基酸反应活性较高的酶催化剂，并对ｐＨ，温度，离子浓度，底物浓度等因素对固定化菌体的反应活性的影响进行了实验研究，用固定化菌体柱对Ｎ－乙酰－ＤＬ－丙氨酸进行连续拆分，结果表明催化剂具有主好的工业应用前景。     

功能性聚氨基酸纳米凝胶

聚合物纳米凝胶具有稳定的三维结构、高载药效率、刺激响应性等特性,在药物递送、基因治疗和生物成像等多个生物医学领域应用前景可期。聚氨基酸纳米凝胶由于其优异的生物相容性、性能易于调节、降解产物安全无毒等特性,在生物医学领域获得了广泛的关注。特别地,具有内源性刺激(例如:还原性、活性氧、pH和酶)或外源性刺激(例如:光和温度)响应能力的功能性聚氨基酸纳米凝胶可通过适度的转变达到药物递送可控的目的。本文系统地介绍了不同功能性聚氨基酸纳米凝胶的制备、应用和面临的挑战。     

微分脉冲极谱同时测定三种碱性氨基酸的研究

应用微分脉冲极谱，在ｐＨ９．０ ＮａＢ４Ｏ７－ ＣＨ３ＣＨＯ－Ｃｏ２＋－ ＮａＯＨ组成的极谱底液，扫描电位－ ０．８０～－ １．６０ Ｖ、振幅 ２０ｍＶ、扫描速度５ｍＶ／ｓ、一滴汞周期２ｓ的条件下进行连续扫描测量三种碱性氨基酸，获得三个灵敏 度和分辨率均较高的极谱峰图。该法简便快速，稳定可靠，为测量各种蛋白质中的三种磁性氨基酸提供一种新途 径。     

固相萃取-离子色谱-积分脉冲安培法测定人血清中游离氨基酸

比较了磺基水杨酸和无水甲醇沉淀人血清中蛋白质的效果,优化了国产732型阳离子交换树脂进行固相萃取净化的条件和Dionex-600离子色谱分析系统的梯度淋洗条件。用该离子色谱仪检测了谷氨酰胺等14种氨基酸,结果表明,峰面积-浓度的校正曲线的相关系数为0.9900~0.9995,检出限为0.02~0.59mg/L;峰面积的相对标准偏差为1.9%~10.4%;回收率为80.6%~114.8%。     

牛血清白蛋白与十二烷基硫酸钠作用的机理

利用电动势法得到了牛血清白蛋白(BSA)与十二烷基硫酸钠(SDS)相互作用的结合等温线. 通过四阶导数紫外光谱法和荧光光谱法研究了相互作用过程中芳香族氨基酸残基微环境极性的变化. 通过研究发现, 随着SDS浓度的逐渐增大, SDS在BSA上的平均结合数(v)逐渐增大, 色氨酸(Trp)残基所处微环境的极性在减弱后保持基本不变, 酪氨酸残基所处微环境的极性在明显增强后稍有减弱, 苯丙氨酸残基所处微环境的极性略有增强. 结果表明, 当v由0增大到14时, SDS主要结合在BSA的Trp-213附近并逐渐形成聚集体, 从而诱导BSA由结构域ⅡA 开始逐渐展开. 此后, SDS呈正协同作用的特点与BSA 结合, v急剧增大. 当v约为302 时, SDS在BSA上的结合基本达到饱和, BSA的构象趋于稳定.     

牛血清白蛋白与十二烷基硫酸钠作用的机理

利用电动势法得到了牛血清白蛋白(BSA)与十二烷基硫酸钠(SDS)相互作用的结合等温线. 通过四阶导数紫外光谱法和荧光光谱法研究了相互作用过程中芳香族氨基酸残基微环境极性的变化. 通过研究发现, 随着SDS浓度的逐渐增大, SDS在BSA上的平均结合数(v)逐渐增大, 色氨酸(Trp)残基所处微环境的极性在减弱后保持基本不变, 酪氨酸残基所处微环境的极性在明显增强后稍有减弱, 苯丙氨酸残基所处微环境的极性略有增强. 结果表明, 当v由0增大到14时, SDS主要结合在BSA的Trp-213附近并逐渐形成聚集体, 从而诱导BSA由结构域ⅡA 开始逐渐展开. 此后, SDS呈正协同作用的特点与BSA 结合, v急剧增大. 当v约为302 时, SDS在BSA上的结合基本达到饱和, BSA的构象趋于稳定.     

牛血清白蛋白与十二烷基硫酸钠作用的机理

利用电动势法得到了牛血清白蛋白(BSA)与十二烷基硫酸钠(SDS)相互作用的结合等温线. 通过四阶导数紫外光谱法和荧光光谱法研究了相互作用过程中芳香族氨基酸残基微环境极性的变化. 通过研究发现, 随着SDS浓度的逐渐增大, SDS在BSA上的平均结合数(v)逐渐增大, 色氨酸(Trp)残基所处微环境的极性在减弱后保持基本不变, 酪氨酸残基所处微环境的极性在明显增强后稍有减弱, 苯丙氨酸残基所处微环境的极性略有增强. 结果表明, 当v由0增大到14时, SDS主要结合在BSA的Trp-213附近并逐渐形成聚集体, 从而诱导BSA由结构域ⅡA 开始逐渐展开. 此后, SDS呈正协同作用的特点与BSA 结合, v急剧增大. 当v约为302 时, SDS在BSA上的结合基本达到饱和, BSA的构象趋于稳定.