光谱法、量热法以及分子对接研究槲皮素与中心蛋白的相互作用

通过光谱法、等温滴定量热法(ITC)以及分子对接等技术研究了八肋游仆虫中心蛋白N端分子(N-EoCen)与槲皮素(Quercetin, Q)之间的相互作用以及Q对N-EoCen构象的影响.结果表明，在室温下Hepes (pH=7.4)缓冲溶液中，Q可以与N-EoCen以物质的量比1∶1结合于N-EoCen的第二个EF-hand的E,F螺旋之间，条件结合常数约为10⁴ L·mol^-1,复合物的形成是放热的过程，Q与N-EoCen之间存在氢键、疏水作用以及范德华力等多种作用.Q与N-EoCen中酪氨酸残基(Tyr72)的结合距离为1.54 nm.复合物的形成使得蛋白的构象发生变化，α-helix含量减少.本文的研究成果对于进一步了解中心蛋白分子识别多样性的结构基础，以及相关药物的研发具有参考价值.     

埃可病毒18型构象表位的生物信息学研究

埃可病毒18型(Echovirus 18,E18)可引起手足口病、病毒性脑膜炎和急性胃肠炎等疾病,近20年来开始在全球流行.本文首先使用前期研发的人肠道病毒构象表位的生物信息学预测算法,对肠道病毒B种的E18构象表位进行系统性预测,发现其表位分布模式呈三簇分布,其中VP1 BC环和C-端、VP2 EF环是E18表位的主要构成区域;其次基于E18的VP1和基因组序列的分子进化分析发现,进化分支的形成伴随表位处氨基酸突变,而VP1 C-端和VP2 EF环是突变热点区域;最后通过足迹图发现,大多数E18衣壳表面的分支突变都位于表位上或附近,受体结合位置处的突变罕见,提示表位处的突变产生了新的进化分支,但分支突变尽量避开受体结合位置,以免影响病毒与宿主细胞的结合能力.E18构象表位的生物信息学研究,为进一步通过实验鉴定表位、病毒的监测和预警以及抗病毒药物和疫苗的研发提供了重要支持.     

烷烃的构象

目前,在有机化学教科书中,对烷烃构象的论述,存在一些不妥之处。例如,这些书中认为:丙烷的构象与乙烷相似;正丁烷只有六种不同的典型构象;正戊烷的构象与正丁烷相似等等。本文就烷烃的构象,浅谈初步见解,以供参考。     

一种获取三肽构象系综的可靠量子化学方法

三肽是蛋白质的基本组成模块, 具有重要生理功能. 解析其结构对于更大的肽及蛋白质研究具有重要意义. 基于二面角组合规则, 结合键旋转手段, 提出一种获取三肽构象系综的从头算量子化学方法. 使用该方法对八个目标三肽的势能面进行彻底搜索, 将所得结果与以前的预测方法及蛋白质数据库(PDB) 提取的结构进行比较.结果表明, 新方法搜索到了最完整的三肽构象系综. 此外证明了 PDB 结构存在缺陷, 遗漏了大部分中低能区的重要构象. 将新获取的三肽结构用于红外光谱研究, 理论结果与实验数据符合得更精准.