农药西玛津与小牛胸腺DNA的相互作用

在生理条件(pH 7.4)下,以吖啶橙(AO)为荧光探针,运用荧光光谱、紫外-可见光谱、圆二光谱(CD)和傅里叶转换红外光谱(FT-IR)并结合熔点、粘度及盐效应实验,研究了西玛津与小牛胸腺DNA的相互作用。结果显示,随着溶液中西玛津的浓度增大,DNA-AO复合物的荧光逐渐被猝灭,表明西玛津与AO发生了部分置换作用,而且西玛津的存在使得DNA的熔点和粘度增大,由此推断西玛津与DNA发生嵌插结合。此外,FT-IR光谱分析和盐效应结果表明西玛津与DNA还存在静电结合。计算出的热力学参数表明,疏水作用力是西玛津与DNA结合反应的主要驱动力。     

原儿茶酸与小牛胸腺DNA的沟槽结合

利用荧光光谱法和分子模拟技术,并结合DNA单双链、盐效应、熔点和粘度测量等实验,研究了生理酸度条件下(pH7.4)原儿茶酸与小牛胸腺DNA(ctDNA)的结合性质和结合模式。结果表明,ctDNA能够结合原儿茶酸,并通过静态方式猝灭原儿茶酸的内源荧光,两者的结合常数在10~3 L·mol~(-1)数量级,氢键和疏水作用是原儿茶酸与ctDNA结合的主要驱动力。原儿茶酸的加入没有明显改变ctDNA的熔点和粘度,单链ctDNA猝灭原儿茶酸荧光的能力大于双链ctDNA,并且NaCl浓度的增加对原儿茶酸-ctDNA复合物的荧光强度没有明显的影响,表明原儿茶酸与ctDNA主要通过沟槽模式结合。分子模拟显示原儿茶酸的结合位点在ctDNA的小沟区,且与碱基胸腺嘧啶(T)形成氢键。分子模拟结果进一步确证了二者之间的沟槽作用模式。     

双酚AF与小牛胸腺DNA的作用机理

利用紫外-可见光谱法、荧光光谱法、圆二色光谱法(CD)和红外光谱法(FT-IR)并结合化学计量学多元曲线分辨-交替最小二乘法(MCR-ALS)、粘度测量及分子模拟技术,研究在生理酸度条件下(pH 7.4),环境雌激素双酚AF(BPAF)与小牛胸腺DNA(ctDNA)的相互作用机理。荧光滴定结果表明,ctDNA通过静态猝灭的方式降低BPAF的内源荧光,氢键与疏水作用为主要结合驱动力,二者通过嵌插方式发生相互作用,结合常数为10~3数量级。ctDNA相对粘度的增加进一步证实了二者间的嵌插结合,CD和FT-IR光谱分析表明,BPAF主要以嵌插方式结合在ctDNA的G、C碱基富集区,而导致ctDNA的B型构象变得松散。此外,引入MCR-ALS算法对BPAF-ctDNA体系的紫外光谱数据进行分析,得到了反应体系中3个组分(ctDNA、BPAF及ctDNA-BPAF复合物)浓度变化趋势,实现了对该反应过程的监控。     

麦芽酚与小牛胸腺DNA的沟槽结合作用

在生理酸度条件下(pH 7.4),运用紫外-可见吸收光谱法、荧光光谱法、圆二色光谱法(CD)和红外光谱法(FT-IR)并结合粘度实验和熔点测量,研究了麦芽酚(MAL)与小牛胸腺DNA(ctDNA)之间的结合性质和结合模式。实验结果表明,MAL与ctDNA的结合未引起ctDNA的熔点和粘度产生明显变化,NaCl浓度的增加,对MAL-ctDNA体系紫外吸光度无明显影响,表明二者是以沟槽方式结合且不存在静电作用。计算出的热力学参数表明,MAL与ctDNA的结合作用主要由氢键和范德华力驱动。圆二色谱和红外光谱分析表明,MAL更倾向于与ctDNA的T碱基结合,并诱导ctDNA由从正常的B型结构转变为高度松散的B型ctDNA结构。分子模拟直观展示了MAL与ctDNA的结合模式为沟槽结合,且主要结合在ctDNA的T碱基富集区,证实了实验结果。凝胶电泳实验表明,MAL没有引起DNA明显损伤。 更多还原     

荧光光谱法研究三唑磷对DNA的损伤作用

在生理酸度条件下(pH 7.4),采用荧光光谱法并结合溴化乙锭(EB)荧光探针、I-离子效应、DNA熔点效应及盐效应等实验手段,研究了三唑磷与DNA的相互作用。实验发现,DNA对三唑磷的内源荧光产生强烈的猝灭,机理为动态猝灭,两者间的结合常数和结合位点数分别为4.54×103L.mol-1和1.082     

恩诺沙星与脱氧核糖核酸的相互作用

采用紫外光谱和荧光光谱法,在生理条件下(pH=7.4)对恩诺沙星(ENR)与小牛胸腺脱氧核糖核酸(ct-DNA)的作用方式进行了研究。证实了恩诺沙星通过嵌插方式和静电结合方式与DNA发生相互作用。实验表明,DNA能猝灭恩诺沙星的内源性荧光,DNA与恩诺沙星的相互作用为静态猝灭过程,其结合常数为2.73×105L.mol-1,结合位点数为1.12。     

2-羟丙基-β环糊精-过氧化苯甲酰包合物与小牛胸腺DNA的相互作用

在生理酸度条件下(pH 7.4),运用多种光谱分析方法研究了2-羟丙基-β环糊精(Hp-βCD)-过氧化苯甲酰(BPO)包合物与小牛胸腺DNA(ctDNA)的相互作用。结果表明,Hp-βCD与BPO形成11的包合物,两者的包合常数为2.40×10~4 L·mol~(-1)。计算出的热力学参数表明,氢键和范德华力是Hp-βCD-BPO包合物与ctDNA相互作用的主要驱动力。Hp-βCD-BPO包合物存在下,ctDNA的熔点和粘度无明显变化,KI荧光猝灭效应和Na3PO4的存在使Hp-βCD-BPO-ctDNA复合物的荧光强度发生改变,表明Hp-βCD-BPO包合物与ctDNA主要通过沟槽和静电方式结合。红外光谱(FT-IR)和圆二色谱(CD)分析结果显示,Hp-βCD-BPO包合物主要与ctDNA的鸟嘌呤(G碱基)发生特异性结合,并引起ctDNA的B构象向A构象转变。     

氯氟氰菊酯与牛血清白蛋白相互作用的荧光行为

应用荧光光谱法和紫外-可见光谱法研究了在pH=7.4的生理酸度条件下农药氯氟氰菊酯与牛血清白蛋白(BSA)间相互作用的荧光行为.测定不同温度下的猝灭常数,证实了氯氟氰菊酯对BSA的荧光猝灭为动态猝灭过程;由热力学参数焓变(ΔH)和熵变(ΔS)均大于零,推断出氯氟氰菊酯与BSA之间主要靠疏水作用力结合,生成自由能变(ΔG)为负值,表明氯氟氰菊酯与BSA的作用过程是一个熵增加、Gibbs自由能降低的自发过程;三维荧光光谱表明氯氟氰菊酯能够引起BSA构象的变化.     

荧光光谱法探索多巴酚丁胺与BSA的相互作用

用荧光光谱法研究在人体生理pH条件下药物多巴酚丁胺与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.结果表明,多巴酚丁胺对BSA内源性荧光有较强的猝灭作用,且猝灭类型为静态猝灭.根据猝灭结果求得了298、301、304 K3个不同温度下多巴酚丁胺与牛血清白蛋白结合作用的结合位点数、结合常数以及反应的热力学参数,由此确定出2者之间的主要作用力为疏水作用力.而应用竞争实验确定了多巴酚丁胺在BSA上的结合位点为II位;用同步荧光光谱法探讨多巴酚丁胺对BSA构象的影响.     

光谱法研究农药氰戊菊酯与DNA相互作用

在pH 7.4的Tris-HCl缓冲液中,通过荧光光谱、紫外-可见光谱、圆二色谱(CD)以及粘度实验和熔点实验研究农药氰戊菊酯与小牛胸腺DNA的相互作用。实验结果发现,随着氰戊菊酯浓度增大,DNA农药体系出现紫外增色,CD谱收缩现象,DNA的粘度和熔点明显增大,说明氰戊菊酯主要以嵌入方式与DNA结合,氰戊菊酯可导致DNA链增长,破坏右手螺旋以及碱基堆叠。测定不同温度(293,302,310K)下氰戊菊酯与DNA之间的表观结合常数,并通过Van’t Hoff方程计算出两者作用的热力学参数焓变(ΔH)和熵变(ΔS)分别为78.63kJ.mol-1和359.5J.mol-1.K-1,据此推测疏水作用是两者结合的主要驱动力。     

咖啡酸与小牛胸腺DNA的相互作用

在生理酸度条件下(pH 7.4),运用紫外-可见吸收光谱、多元曲线分辨-交替最小二乘法(MCR-ALS)、圆二色谱(CD)、傅立叶红外光谱(FT-IR)并结合分子模拟,研究了咖啡酸(CA)与小牛胸腺DNA(ctDNA)的相互作用。实验结果表明,CA与ctDNA的结合未引起ctDNA的熔点和粘度产生明显变化,NaCl浓度的增加,对CA-ctDNA体系紫外吸光度无明显影响,且单链DNA与CA的结合常数大于双链DNA,表明二者是以沟槽方式结合。计算出的热力学参数表明,疏水作用是CA与ctDNA相互作用的主要驱动力。FT-IR和分子模拟结果显示,CA主要与胸腺嘧啶(T碱基)结合。CD光谱分析结果表明,CA诱导ctDNA构象发生由B型向A型转变。     

维生素B_6与小牛胸腺DNA的相互作用

在生理酸度条件下(pH 7.4),运用紫外-可见吸收光谱法、圆二色光谱法(CD)、粘度实验、熔点测量、盐效应实验和分子模拟技术,研究了维生素B_6(VB_6)与小牛胸腺DNA(ctDNA)之间的作用机制。实验结果显示,VB_6的存在没有引起ctDNA的熔点和粘度的显著变化,随着NaCl浓度的增加,也没有对VB_6-ctDNA体系吸光度产生显著影响,且VB_6与单链DNA的结合常数大于双链DNA,以上现象表明,VB_6与ctDNA是以沟槽方式结合且不存在静电效应。通过计算所获得的热力学参数表明,VB_6与ctDNA结合的主要驱动力为氢键与范德华力。CD分析结果表明,VB_6对ctDNA的构象产生轻微的扰动,ctDNA仍为B型构象。分子模拟的结果表明VB_6主要结合于ctDNA的T碱基富集区。     

呋喃唑酮与牛血清白蛋白相互作用的荧光光谱

运用荧光光谱法和紫外-可见分光光度法研究了生理pH条件下呋喃唑酮与牛血清白蛋白(BSA)的结合作用。结果表明,呋喃唑酮对BSA的荧光有较强的猝灭作用,该猝灭机理属于形成复合物的静态猝灭。求得了不同温度下(25℃、31℃和37℃)呋喃唑酮与BSA作用的结合常数和结合位点数。由van’     

荧光光谱法研究丙烯酰胺与牛血清白蛋白的相互作用

运用荧光光谱法研究了致癌物质丙烯酰胺与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。实验指出丙烯酰胺对BSA有荧光猝灭作用,通过对荧光光谱数据进行计算可求得丙烯酰胺与BSA在298,302和306K3个温度下相互作用的Stern-Volmer常数,并判断其猝灭类型为静态猝灭。利用双对数方程求出两者的结合常数为1.13×106 L.mol-1,结合位点数为1。通过分析作用过程的热力学参数可知丙烯酰胺与BSA之间的作用以疏水作用力和静电引力为主。文中采用同步荧光光谱法研究了丙烯酰胺对BSA构象的影响,进而利用位点竞争实验确定了丙烯酰胺主要结合在BSA的位点一上(site I)。还研究了几种人体内常见的金属离子对丙烯酰胺和BSA相互作用的影响,发现这些金属离子都不同程度减弱了丙烯酰胺与BSA的结合能力。     

蛇床子素与人血清白蛋白相互作用的光谱学特征

在模拟人体生理条件下,应用荧光光谱法、紫外-可见光谱法、傅里叶变换红外光谱(FT-IR)法以及圆二色谱(CD)法,研究了蛇床子素(osthole)与人血清白蛋白(HSA)的相互作用。结果表明,蛇床子素通过与HSA形成基态复合物使其内源荧光猝灭。计算出的热力学参数焓变(ΔH)和熵变(ΔS)值表明,疏水作用力是蛇床子素-HSA结合的主要驱动力。位点竞争实验表明,蛇床子素主要结合在HSA的siteⅢ位。根据Frster非辐射能量转移理论计算出蛇床子素在HSA中的结合位置与色氨酸残基间的距离为3.99nm。红外变换光谱和圆二色谱分析显示,蛇床子素的存在诱导HSA的二级结构发生了部分改变。     

食品着色剂赤藓红与人血清白蛋白的结合模式及对蛋白质结构的影响

在生理酸度(pH 7.4)条件下,应用荧光光谱法、紫外-可见吸收光谱法和圆二色谱法(CD)研究了赤藓红与人血清白蛋白(HSA)的相互作用及其对HSA结构的影响。荧光滴定实验结果表明,静态猝灭是导致HSA内源荧光猝灭的主要原因;位点竞争实验显示,赤藓红主要结合在HSA的亚结构域IIA(site I);计算出的热力学参数焓变(ΔH°=-30.513 kJ·mol-1)和熵变(ΔS°=177.99 J·mol-1·K-1)值表明,氢键与疏水作用是赤藓红与HSA相互作用的主要驱动力;紫外和CD光谱分析揭示,赤藓红与HSA结合引起α-螺旋和无规卷曲含量减少,β-折叠和β-转角含量增加,导致HSA的多肽链发生了部分伸展。     

荧光法研究中药功能因子山奈酚与溶茵酶的相互作用

运用荧光光谱法和紫外光度法,研究了生理pH条件下山奈酚与溶菌酶的相互作用.结果表明,山奈酚对溶菌酶内源荧光产生强烈的猝灭,荧光猝灭机理为动态猝灭.计算得出了25℃时,山奈酚与溶菌酶问的结合常数和结合位点数分别为6.86×lO3mol'·L-1和O.90.由van't Hoff方程式计算出山奈酚与溶菌酶反应的热力学参数:焓变(△H)和熵变(△S)值分别为36.92 kJ·mol-1和206.38 J·mol-·K-1,表明了山奈酚与溶菌酶的作用力是以疏水作用为主,而生成自由能变△G为负值,表明该结合过程是一个自发过程.根据Foster非辐射能量转移理论求出了山奈酚与溶菌酶上色氨酸残基之间的结合距离为5.50nm.     

槐定碱与溶菌酶相互作用的荧光法研究

应用荧光和紫外-可见光谱法,研究了生理酸度(pH 7.4)条件下槐定碱与溶菌酶(LYS)相互作用的光谱特性。荧光猝灭光谱、共振瑞利散射光谱和紫外吸收光谱实验显示,槐定碱与溶菌酶相互作用生成新的复合物引起的静态猝灭是导致溶菌酶内源荧光猝灭的主要原因;求得不同温度下槐定碱与溶     

荧光光谱法研究莠去津与过氧化氢酶的相互作用

应用荧光光谱法研究了水溶液中除草剂莠去津与过氧化氢酶分子间的相互作用 .结果表明 ,除草剂对过氧化氢酶的荧光有较强的猝灭作用 ,且静态猝灭是引起 CAT荧光猝灭的主要原因 .从荧光猝灭结果求出除草剂和 CAT的结合常数及结合位点数分别为 K=1.35× 10 5L/mol,n=1.17.并依据能量转移机制 ,求出了莠去津和 CAT相互结合时 ,其给体 -受体间距 r为 0 .15 9nm.由此可见 ,莠去津与过氧化氢酶的相互结合作用以静态猝灭过程为主 ,且其猝灭机制是通过能量转移产生的 .推测出莠去津与CAT的 16位 Tyr发生结合作用 .     

荧光法研究恩诺沙星与牛血清白蛋白的结合作用

应用荧光光谱法、吸光光度法研究了生理条件下(pH=7.4)恩诺沙星(ENR)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.实验表明,ENR对BSA内源性荧光的猝灭机制属于形成了复合物的单一静态猝灭过程,其结合常数为2.60×105 L·mol-1,结合位点数为1.07.根据Forster非辐射能量转移理论,计算出恩诺沙星与BSA结合位置距色氨酸残基的距离为 2.57 nm.能量转移效率为0.279.此外,探讨了共存Cu (Ⅱ)、Zn (Ⅱ)对药物与血清白蛋白结合作用的影响.