| 免疫亲和质谱法研究／β2-微球蛋白抗原表位 |
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| 作者姓名： | 万翠红 黎根 刘志强 刘淑莹 |
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| 作者单位： | 中国科学院长春应用化学研究所,长春质谱中心,长春,130022 |
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| 基金项目： | 国家自然科学基金 , 中国科学院知识创新工程重要方向项目 , 吉林省科技发展计划 |
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| 摘 要： | 采用免疫亲和分离与质谱分析相结合的方法,对β2-微球蛋白抗原表位进行了系统研究.完整的抗原分子和已固定在载体(CNBr-activated Sepharose beads)上的单克隆抗体发生免疫亲和反应后,用Endoproteinase Glu-C,Trypsin,AminopeptidaseM和carboxypeptidase Y四种不同的蛋白酶依次酶解抗原分了,并采用基质辅助激光解析电离飞行时间质谱(MALDI-TOF-MS)技术对与抗体连接受保护而未发生水解的肽段进行了研究.结果表明:β2-微球蛋白抗原表位位于整个蛋白分了氨基酸序列的61～67位,即为SFYLLYY.通过合成肽段的分析,证明了SFYLLYY即为抗原表位,与亲和质谱方法分析结果一致.
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| 关 键 词： | β2-微球蛋白 抗原表位 免疫亲和 质谱 |
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