Das Verhalten von löslichem Kollagen in Glycerin-Wasser-Mischungen |
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| Authors: | E Heidemann H W Nill |
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| Institution: | (1) Present address: Abteilung Eiweiß und Leder, Institut für Makromolekulare Chemie der Technischen Hochschule Darmstadt, Deutschland |
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| Abstract: | Zusammenfassung Es wird die Stabilisierung von löslichem Kollagen gegen Ausfällen bzw. Abscheiden von Pibrillen und gegen Strukturumwandlung bei pH-Änderung und Erwärmen in wässerigen Lösungen mehrwertiger Alkohole untersucht. Unter diesen wirkt Glycerin am stärksten stabilisierend. Bei den Diolen wird mit zunehmendem Abstand der beiden OH-Gruppen im Molekül die Umwandlungstemperatur herabgesetzt. Bei mehrwertigen Alkoholen mit kumulierten OH-Gruppen tritt vermutlich anders als bei den Diolen — mit denen das Protein hydrophobe Wechselwirkung eingeht — eine Wechselwirkung zwischen Lösungsmittel und Protein über H-Brücken ein.
Summary The stabilization of soluble collagen against precipitation respectively separation of fibrils and denaturation changing pH-values and heating in mixtures of water and polyvalent alcohols is investigated. Among these glycerol is the most stabilizing agent. Concerning the diols the temperature of denaturation is lowered with increasing distance of the two OH-groups. Polyvalent alcohols containing at least three cumulative OH-groups show an interaction between solvent and protein by hydrogen bonds while regarding the diols the hydrophobic effects predominate. |
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