| 超细ZnFe2O4纳米晶与蛋白质的相互作用 |
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| 引用本文： | 李强,姬晓旭,钟秋,黄新堂,熊丽. 超细ZnFe2O4纳米晶与蛋白质的相互作用[J]. 无机化学学报, 2013, 29(18) |
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| 作者姓名： | 李强 姬晓旭 钟秋 黄新堂 熊丽 |
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| 作者单位： | 华中师范大学纳米科技研究院, 武汉 430079;南阳师范学院物理与电子工程学院, 南阳 473061;湖北省遗传调控与整合生物学重点实验室, 华中师范大学生命科学学院, 武汉 430079;华中师范大学纳米科技研究院, 武汉 430079;湖北省遗传调控与整合生物学重点实验室, 华中师范大学生命科学学院, 武汉 430079 |
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| 基金项目： | 国家自然科学基金(No.51172085)资助项目 |
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| 摘 要： | 水热法制备了超细ZnFe2O4纳米晶,并通过高分辨透射电镜(HRTEM)、XRD和EDX技术对其进行了表征。以牛血清白蛋白(Bovine Serum Albumin,BSA)和牛血红蛋白(Hemoglobin)为模式蛋白,研究了纳米晶在不同pH条件下对蛋白质分子的吸附及其与ζ电势的关系。通过动态光散射(Dynamic Light Scattering,DLS)和傅立叶变换红外光谱(Fourier Transform Infrared,FTIR)技术分别研究了纳米晶吸附蛋白后流体力学直径的变化以及蛋白质构象的变化。结果表明,ZnFe2O4纳米晶对牛血红蛋白的吸附符合静电吸附的规律,而对BSA的吸附则不符合静电吸附的规律。纳米晶吸附牛血红蛋白后主要以单体和三聚体的形式存在,仅存在少量的团聚体,而吸附BSA后完全以团聚体的形式存在。FTIR光谱则显示纳米晶对牛血红蛋白构象的影响大于对BSA构象的影响。在合适的pH条件下,纳米晶对BSA及牛血红蛋白的吸附容量均超过380mg·g-1,有望应用于蛋白质的高效分离。
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| 关 键 词： | ZnFe2O4纳米晶 BSA 牛血红蛋白 相互作用 |
| 收稿时间： | 2013-05-08 |
Ultrafine ZnFe2O4 Nanocrystals Interacting with Proteins |
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| LI Qiang,JI Xiao-Xu,ZHONG Qiu,HUANG Xin-Tang and XIONG Li. Ultrafine ZnFe2O4 Nanocrystals Interacting with Proteins[J]. Chinese Journal of Inorganic Chemistry, 2013, 29(18) |
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| Authors: | LI Qiang JI Xiao-Xu ZHONG Qiu HUANG Xin-Tang XIONG Li |
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| Affiliation: | Institute of Nanoscience and Nanotechnology, Central China Normal University, Wuhan 430079, China;School of Physics and Electronic Engineering, Nanyang Normal University, Nanyang, Henan 473061, China;Hubei Key Laboratory of Genetic Regulation and Integrative Biology, College of Life Sciences, Central China Normal University, Wuhan 430079, China;Institute of Nanoscience and Nanotechnology, Central China Normal University, Wuhan 430079, China;Hubei Key Laboratory of Genetic Regulation and Integrative Biology, College of Life Sciences, Central China Normal University, Wuhan 430079, China |
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| Abstract: | |
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| Keywords: | ZnFe2O4 nanocrystal bovine serum albumin (BSA) hemoglobin interactions |
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