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| 泛素化核小体复合物的结构机制研究进展 | |
| 摘 要： | 核小体组蛋白(H2A、H2B、H3、H4)的泛素化修饰介导了一系列效应蛋白与核小体发生特异性的相互作用,并调控细胞的表观遗传.近年来得益于一些新的化学方法与生物方法的发展,如蛋白质化学修饰等样品获取技术以及冷冻电子显微镜等结构观测技术,一些泛素化核小体与效应蛋白的复合物结构得以被解析,揭示了泛素调控染色质表观遗传过程的分子机制.本文对近期报道的六种泛素化核小体与效应蛋白的复合物进行了归纳,对比分析了泛素化核小体对效应蛋白的特异性识别与活化机制,并总结了组蛋白上的关键相互作用位点. |
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