| 关于小分子热休克蛋白Hsp16.3各功能区作用的初步研究 |
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| 引用本文： | 常咏,李雪梅,饶子和.关于小分子热休克蛋白Hsp16.3各功能区作用的初步研究[J].自然科学进展,2003,13(10):1099-1103. |
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| 作者姓名： | 常咏 李雪梅 饶子和 |
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| 作者单位： | 清华大学结构生物学实验室,北京,100084 |
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| 基金项目： | 国家自然科学基金资助项目(批准号:30170197) |
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| 摘 要： | 小分子热休克蛋白Hsp16.3是一种存在于结核杆菌中的重要抗原,具有小分子热休克蛋白家族成员典型的3个功能区:N端疏水区,α-crystallin域和C端较短的非保守区.为了进一步研究其各功能区的作用,我们定义了Hsp16.3的3个功能区并在大肠杆菌中分别克隆、表达和纯化了N端区或C端区缺失的两个Hsp16.3残体蛋白.远紫外和近紫外圆二色谱分析结果显示,残体蛋白表现出与野生型蛋白相似的二级和三级结构.在九聚体野生型蛋白进行亚基重组装时,C端缺失的Hsp16.3残体蛋白能与野生型蛋白发生相互作用,形成异源寡聚体.在对野生型蛋白进行胰酶消化时,Hsp16.3的α-crystallin域对胰酶的消化具有抵抗能力.所有这些结果显示:在Hsp16.3的3个功能区中,α-crystallin域是一个相对独立和稳定的结构单元,它对该蛋白各级结构的维持十分重要.
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| 关 键 词： | 小分子热休克蛋白 Hsp16.3 α-crystallin域 重组装 |
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