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天然无序蛋白质:序列-结构-功能的新关系
引用本文:黄永棋,刘志荣.天然无序蛋白质:序列-结构-功能的新关系[J].物理化学学报,2010,26(8):2061-2072.
作者姓名:黄永棋  刘志荣
作者单位:Beijing National Laboratory for Molecular Sciences, Center for Theoretical Biology, College of Chemistry and Molecular Engineering, Peking University, Beijing 100871, P. R. China
基金项目:国家自然科学基金,国家重点基础研究发展计划项目(973),教育部留学回国人员科研启动基金 
摘    要:天然无序蛋白质是一类新发现的蛋白质,它们在天然条件下没有确定的三维结构,却具有正常的生物学功能,广泛参与信号传递、DNA转录、细胞分裂和蛋白质聚集等重要的生理与病理过程.无序蛋白质的发现是对传统的蛋白质"序列-结构-功能"范式的挑战.在这篇综述里,我们首先回顾了蛋白质的传统范式以及无序蛋白质的发现过程,然后介绍无序蛋白质在结构、序列、功能等方面的特征与相互作用,并以分子识别过程为例,进一步阐述目前国际上对无序蛋白质所具有优势的一些认识与观点.我们还分析了无序蛋白质研究在生命科学和医学等领域的应用前景,并介绍了国内在无序蛋白质领域的研究现状.

关 键 词:天然无序蛋白质  蛋白质折叠  蛋白质相互作用  分子识别  蛋白质结构预测  药物设计  
收稿时间:2010-02-03
修稿时间:2010-05-13

Intrinsically Disordered Proteins: the New Sequence-Structure-Function Relations
HUANG Yong-Qi,LIU Zhi-Rong.Intrinsically Disordered Proteins: the New Sequence-Structure-Function Relations[J].Acta Physico-Chimica Sinica,2010,26(8):2061-2072.
Authors:HUANG Yong-Qi  LIU Zhi-Rong
Institution:Beijing National Laboratory for Molecular Sciences, Center for Theoretical Biology, College of Chemistry and Molecular Engineering, Peking University, Beijing 100871, P. R. China
Abstract:
Keywords:Intrinsically disordered protein  Protein folding  Protein interaction  Molecular recognition  Protein structure prediction  Drug design  
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