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稀土离子La3+对精氨酸酶的抑制作用
引用本文:史竞艳,王志勇,刘欲文,汪存信.稀土离子La3+对精氨酸酶的抑制作用[J].应用化学,2012,29(4):416-421.
作者姓名:史竞艳  王志勇  刘欲文  汪存信
作者单位:(1.武汉生物工程学院化学与环境工程系 武汉 430415;2.武汉大学化学与分子科学学院 武汉 430072)
基金项目:湖北省教育厅科研基金(B20094006);武汉市教育局科研基金(2008K016)资助项目
摘    要:在37℃、pH=9.4、40 mmol/L的巴比妥钠-盐酸缓冲体系中,利用微量热法研究了稀土离子镧对牛肝精氨酸酶催化L-精氨酸水解反应的影响。实验结果表明,镧离子对精氨酸酶催化反应存在着明显的抑制作用,其抑制类型为非竞争性可逆抑制,求得抑制常数K1为2.74×10-4mol/L。根据其抑制类型和离子半径,推测镧离子与精氨酸酶的结合位置远离酶的活性中心。

关 键 词:精氨酸酶  镧离子  非竞争性可逆抑制  微量热法  
收稿时间:2011-06-07

Inhibition of the Arginase Catalyzed Hydrolysis of L-Arginine by La3+
SHI Jingyan , WANG Zhiyong , LIU Yuwen , WANG Cunxin.Inhibition of the Arginase Catalyzed Hydrolysis of L-Arginine by La3+[J].Chinese Journal of Applied Chemistry,2012,29(4):416-421.
Authors:SHI Jingyan  WANG Zhiyong  LIU Yuwen  WANG Cunxin
Institution:(1.Department of Chemistry and Environment Engineering,Wuhan Bioengineering Institute,Wuhan 430415,China; 2.College of Chemistry and Molecular Sciences,Wuhan University,Wuhan 430072,China)
Abstract:The inhibitive role of lanthanum ion on the arginase catalyzed hydrolysis of L-arginine was studied by microcalorimetry in a 40 mmol/L sodium barbiturate-hydrochloric acid buffer solution at 37 ℃ and pH of 9.4.The results indicated La3+ has remarkable inhibition effect on the catalytic activity of arginase and the inhibitory type belongs to the reversible non-competitive inhibition with the inhibition constant of 2.74×10-4 mol/L.On the basis of the inhibition type and ion radius,we suggested that the binding site of La3+ to arginase is far from the active site of arginase.
Keywords:arginase  lanthanum ion  reversible non-competitive inhibition  microcalorimetry
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