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| 免疫亲和质谱法研究β2-微球蛋白抗原表位 | |
| 作者姓名： | 万翠红 黎 根 刘志强 刘淑莹 |
| 作者单位： | (中国科学院长春应用化学研究所 长春质谱中心 长春 130022) |
| 摘 要： | 采用免疫亲和分离与质谱分析相结合的方法, 对β2-微球蛋白抗原表位进行了系统研究. 完整的抗原分子和已固定在载体(CNBr-activated Sepharose beads)上的单克隆抗体发生免疫亲和反应后, 用Endoproteinase Glu-C, Trypsin, Aminopeptidase M和carboxypeptidase Y四种不同的蛋白酶依次酶解抗原分子, 并采用基质辅助激光解析电离飞行时间质谱(MALDI-TOF-MS)技术对与抗体连接受保护而未发生水解的肽段进行了研究. 结果表明: β2-微球蛋白抗原表位位于整个蛋白分子氨基酸序列的61～67位, 即为SFYLLYY. 通过合成肽段的分析, 证明了SFYLLYY即为抗原表位, 与亲和质谱方法分析结果一致. |
| 关 键 词： | β2-微球蛋白 抗原表位 免疫亲和 质谱 |
| 收稿时间： | 2008-01-06 |
| 修稿时间： | 2008-03-01 |
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