荧光、紫外和红外光谱分析人乳和牛乳β-酪蛋白的功能和构象差异

β-酪蛋白是人乳酪蛋白的主要成分，但它在牛乳中的含量却很小。β-酪蛋白在两者中含量的差异，是人乳比牛乳更易消化的原因之一，研究人乳与牛乳β-酪蛋白结构和功能的差异，对研制出更适合婴儿肠道的，新型人乳模拟型婴儿配方奶粉具有指导性的意义。用紫外分光光度法研究人乳β-酪蛋白和牛乳β-酪蛋白的溶解性、巯基含量、乳化性等功能性质，用荧光光谱和红外光谱分析比较两种蛋白的结构特点。两种蛋白等电点十分接近(pH 4.0～5.0)，在等电点附近时，人乳β-酪蛋白的溶解性(10.83%)低于牛乳β-酪蛋白(11.83%)，而偏离等电点时人乳β-酪蛋白具有更高的溶解性，人乳β-酪蛋白的乳化活性指数(110~140 m2·g-1)高于牛乳β-酪蛋白(70～130 m2·g-1)，两种蛋白的表面巯基(SH)相似(18.47±0.08)和(18.67±0.17) μmol·g-1]，而牛乳β-酪蛋白总巯基的含量(47.46±0.23) μmol·g-1]大于人乳β-酪蛋白(26.17±0.12) μmol·g-1]，两种蛋白官能团相似，均含有β-折叠结构，人乳β-酪蛋白的氢键数量和内部的疏水性均小于牛乳β-酪蛋白。结果表明，人乳β-酪蛋白比牛乳β-酪蛋白具有更少的α-螺旋和β-折叠等二级结构，具有更疏松灵活的三级结构，同时也具有更高的分子的表面活性。