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Saxiptlilin蛋白分离纯化及其活性测定
引用本文:何仲,欧昌荣. Saxiptlilin蛋白分离纯化及其活性测定[J]. 宁波大学学报(理工版), 2009, 22(2)
作者姓名:何仲  欧昌荣
作者单位:宁波大学,生命科学与生物工程学院,浙江,宁波,315211;宁波大学,生命科学与生物工程学院,浙江,宁波,315211
基金项目:浙江省自然科学基金,宁波市科技局资助项目 
摘    要:Saxiphilin是一种能与麻痹性贝类毒素(PSPs)特异性结合的可溶性血清蛋白,利用超滤离心及凝胶层析从牛蛙血浆中分离纯化Saxiphilin活性蛋白使其达到一定纯度,通过酶联免疫检测技术对其活性进行研究.结果表明:分离纯化目标蛋白时,采用pH值为6.5的Tris-HCl缓冲液,使用超滤离心、凝胶层析时目标蛋白的纯化倍数分别为5.9和11.2,回收率为67.8%和50%.通过SDS-聚丙酰胺凝胶电泳验证其分子量为90kDa,并通过毒素粗蛋白的结合曲线可得粗蛋白与PSP浓度比达到46.86时,目标蛋白结合PSP毒素的量达到饱和.将Saxiphilin蛋白应用于微量滴定板来检测PSPs,具有快速、简便、灵敏、特异、经济等优点.

关 键 词:Saxiphilin蛋白  麻痹性贝类毒素  纯化  活性

Purification of Saxiphilin Protein and Determination of Activity
HE Zhong,OU Chang-rong. Purification of Saxiphilin Protein and Determination of Activity[J]. Journal of Ningbo University(Natural Science and Engineering Edition), 2009, 22(2)
Authors:HE Zhong  OU Chang-rong
Abstract:
Keywords:
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