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Cu(II), Fe(III)与人血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究
引用本文:梁宏,邢本刚,吴庆轩,罗济文,周永洽,申泮文.Cu(II), Fe(III)与人血清白蛋白相互作用的荧光光谱研究[J].化学学报,1999,57(2):161-165.
作者姓名:梁宏  邢本刚  吴庆轩  罗济文  周永洽  申泮文
作者单位:广西师范大学化学系.桂林(541004);南开大学化学系.天津(300071)
基金项目:国家自然科学基金(29271025),广西自然科学基金(青9453001)
摘    要:通过研究Cu(II),Fe(III)对人血清白蛋白(HSA)内源荧光的猝灭,探讨了Cu(II),Fe(III)与人血清白蛋白的结合机理。基于Forster非辐射能量转移机理。获得了人血清白蛋白第一类Cu(II)结合部位与214位色氨酸残基间的距离为1.8nm,并讨论了Cu(II),Fe(III)与HSA结合的差异。

关 键 词:    血清蛋白  荧光猝灭  清蛋白  荧光谱法  相互作用  
修稿时间:1997年7月12日

Study on the interaction of human serum albumin with Cu(II) and Fe (III) by fluorescence method
LIANG Hong,XING Ben-Gang,WU Qing-xuan,LUO Ji-Wen,ZHOU Yong-Qia,SHEN Pan-wen.Study on the interaction of human serum albumin with Cu(II) and Fe (III) by fluorescence method[J].Acta Chimica Sinica,1999,57(2):161-165.
Authors:LIANG Hong  XING Ben-Gang  WU Qing-xuan  LUO Ji-Wen  ZHOU Yong-Qia  SHEN Pan-wen
Institution:Guangxi Normal Univ, Dept Chem.Guilin(541004);Nankai Univ, Dept Chem. Tianjin(300071)
Abstract:The mechanism of Cu(II) and Fe(III) binding to human serum albumin has been studied through the quenching of the intrinsic fluorescence of HSA. Based on Forster non-radiative energy transfer theory, the distance (1.8nm) between Trp-214 residue of HSA and the first class of binding site was determined. The different interaction of Cu(II), Fe(III) with HSA has also been discussed in this paper.
Keywords:quenching fluorescence  human serum albumin  binding sites  non-radiative energy transfer  
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