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川陈皮素与牛血清白蛋白相互作用的光谱研究
引用本文:杨朝霞,文艳清,张友玉,姚守拙. 川陈皮素与牛血清白蛋白相互作用的光谱研究[J]. 分析科学学报, 2009, 25(5)
作者姓名:杨朝霞  文艳清  张友玉  姚守拙
作者单位:1. 湖南师范大学化学化工学院,化学生物学及中药分析教育部重点实验室,湖南长沙,410081;吉首大学化学化工学院,湖南吉首,416000
2. 湖南师范大学化学化工学院,化学生物学及中药分析教育部重点实验室,湖南长沙,410081
基金项目:国家自然科学基金,教育部重点项目,湖南省教育厅、科技厅重点项目 
摘    要:用多种光谱技术研究了生理条件下川陈皮素(NOB)与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用及热力学特征.结果表明,NOB与BSA有较强的作用,NOB能使BSA的内源荧光猝灭,并以静态猝灭为主.按照Stern-Volmer方程和双对数方程分别得出不同温度下,以及不同pH值时NOB与BSA的结合常数和结合位点数.运用紫外光谱获得常温下NOB与BSA的结合常数与荧光光谱测定值相近,热力学参数△H、△S分别为55.91 kJ·5moL~(-1)、274.61 J·5moL~(-1)·5K-1,表明其主要作用力为疏水力,NOB与BSA作用为非辐射能量转移机制,其能量转移效率与结合距离分别为0.27和1.76 nm,用参比法得出BSA荧光量子产率为0.074.同步荧光光谱研究发现川陈皮素对牛血清白蛋白构象几乎没有影响.

关 键 词:紫外光谱  荧光光谱  川陈皮素  牛血清白蛋白

Studies on the Interaction of Nobiletin and Bovine Serum Albumin by Spectral Methods
YANG Zhao-xia,WEN Yan-qin,ZHANG You-yu,YAO Shou-zhuo. Studies on the Interaction of Nobiletin and Bovine Serum Albumin by Spectral Methods[J]. Journal of Analytical Science, 2009, 25(5)
Authors:YANG Zhao-xia  WEN Yan-qin  ZHANG You-yu  YAO Shou-zhuo
Affiliation:YANG Zhao-xia1,2,WEN Yan-qin,ZHANG You-yu1,YAO Shou-zhuo1(1.Key Laboratory of Chemical Biology & Traditional Chinese Medicine Research,Ministry of Education,Hunan Normal University,Changsha 410081,2.Collge of Chemistry and Chemical engineering,Jishou University,Jishou 416000)
Abstract:The interaction between bovine serum albumin(BSA) and nobiletin(NOB) and its thermodynamic characteristics were investigated by multi-spectroscopy in physiological medium.The results showed that NOB could quench the fluorescence of BSA with a static quenching mechanism.The apparent binding constants and the number of binding sites at different temperatures and different pH values were estimated according to Stern-Volmer equation and double logarithmic equation,respectively.The binding constant of NOB to BSA...
Keywords:UV-Vis spectroscopy  Fluorescence spectroscopy  Nobiletin  Bovine serum albumin
本文献已被 CNKI 万方数据 等数据库收录!
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