天然及修饰型天花粉多肽类胰蛋白酶抑制剂的研究

本文用固相Anhydro-胰蛋白酶亲和层析和HPLC C_(18)柱反相层析等方法,从中草药天花粉中分离纯化了一多肽类胰蛋白酶抑制剂,它有两个主要组份,均含有27个氨基酸残基,其中包括3对二硫键,经顺序测定表明,两者的区别仅限于第九位的残基不同,分别为Lys及Gln。此抑制剂活性中心Arg-Ile(3,4)的肽键在低pH下极易被胰蛋白酶“修饰”而断裂。这是迄今为止已知的天然蛋白质抑制剂中最小的胰蛋白酶抑制剂。胰蛋白酶对天花粉抑制剂的修饰作用类似酶对底物的酶促反应。“修饰”型的天花粉抑制剂其与胰蛋白酶的解离常数约是天然抑制剂的4倍。