| 二价金属离子与YycFN相互作用的NMR研究 |
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| 引用本文： | 刘婷,刘买利,姜凌. 二价金属离子与YycFN相互作用的NMR研究[J]. 波谱学杂志, 2016, 33(1): 77-88. DOI: 10.11938/cjmr20160107 |
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| 作者姓名： | 刘婷 刘买利 姜凌 |
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| 作者单位： | 中国科学院生物磁共振重点实验室,波谱与原子分子物理国家重点实验室,武汉磁共振中心(中国科学院武汉物理与数学研究所),湖北武汉430071;中国科学院大学,北京10049;中国科学院生物磁共振重点实验室,波谱与原子分子物理国家重点实验室,武汉磁共振中心(中国科学院武汉物理与数学研究所),湖北武汉430071 |
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| 基金项目： | 国家自然科学基金资助项目(21173257) |
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| 摘 要： | YycGF最早发现于枯草芽孢杆菌,是与细胞存活密切相关的双组分信号转导系统存在于少量低鸟嘌呤和胞嘧啶(G+C)含量的革兰氏阳性菌中,包括金黄色葡萄球菌和肺炎链球菌等人类病原菌,在外界环境刺激下,胞膜上的组氨酸激酶YycG通过自身组氨酸磷酸化活化,将磷酸根转移至反应调节蛋白YycF的N端调节区(YycF_N)使之磷酸化,调控下游基因表达,实现特定细胞应答反应.二价金属离子在双组分信号转导系统反应调节蛋白的磷酸化过程中起着非常关键的作用,但它们与YycF_N相互作用的机制尚不清楚.该文利用液体核磁共振(NMR)方法研究了Ca~(2+)、Mg~(2+)两种离子与YycF_N的相互作用,对详细的相互作用界面进行了分析,并计算了Ca~(2+)、Mg~(2+)与YycF_N的解离常数(K_d).发现金属离子的关键作用位点是Asp9、Asp16和Asp53等残基,蛋白的整体构象也发生了一定变化,为阐明二价金属离子在反应调节蛋白信号转导过程中的作用机制提供了重要线索.
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| 关 键 词： | 核磁共振(NMR) 金属离子 相互作用 YycFN |
Divalent Metal Ion Binding to the Response Regulator YycFN Studied by NMR Spectroscopy |
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| LIU Ting,LIU Mai-li,JIANG Ling. Divalent Metal Ion Binding to the Response Regulator YycFN Studied by NMR Spectroscopy[J]. Chinese Journal of Magnetic Resonance, 2016, 33(1): 77-88. DOI: 10.11938/cjmr20160107 |
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| Authors: | LIU Ting LIU Mai-li JIANG Ling |
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| Abstract: | |
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| Keywords: | NMR metal ions interaction YycFN |
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