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乳过氧化物酶与伴刀豆球蛋白A共修饰电极的电化学活性研究
引用本文:张冬梅,朱志强,周楠迪. 乳过氧化物酶与伴刀豆球蛋白A共修饰电极的电化学活性研究[J]. 分析测试学报, 2010, 29(6). DOI: 10.3969/j.issn.1004-4957.2010.06.020
作者姓名:张冬梅  朱志强  周楠迪
作者单位:南京大学,生物化学系,医药生物技术国家重点实验室,江苏,南京,210093;江南大学,生物工程学院,工业生物技术教育部重点实验室,江苏,无锡,214122
基金项目:国家自然科学基金资助项目,教育部科学技术研究重点资助项目,江南大学校级青年基金资助项目 
摘    要:用乳过氧化物酶(LPO)和伴刀豆球蛋白A(Con A)共修饰金电极,首次得到了乳过氧化物酶的直接电化学响应,在此基础上研究了乳过氧化物酶对过氧化氢(H2O2)的电催化活性,并研究了一氧化氮(NO)对LPO电催化活性的影响.在Con A的作用下,乳过氧化物酶在循环伏安图中显示1对准可逆的氧化还原峰,表现出薄层电化学行为.在pH 7.4的磷酸缓冲溶液中的表观氧化还原电位为 -190 mV.该共修饰电极对H2O2表现出电催化还原活性,由此构建的传感器对H2O2的检测范围是2.0×10-5 ~4.0×10-3 mol/L.实验发现,微摩尔量级的NO会抑制乳过氧化物酶对H2O2的催化活性.

关 键 词:乳过氧化物酶  伴刀豆球蛋白A  生物传感器  过氧化氢  一氧化氮

Study on the Electrochemical Activity of Lactoperoxidase and Concanavalin A Co-modified Electrode
ZHANG Dong-mei,ZHU Zhi-qiang,ZHOU Nan-di. Study on the Electrochemical Activity of Lactoperoxidase and Concanavalin A Co-modified Electrode[J]. Journal of Instrumental Analysis, 2010, 29(6). DOI: 10.3969/j.issn.1004-4957.2010.06.020
Authors:ZHANG Dong-mei  ZHU Zhi-qiang  ZHOU Nan-di
Affiliation:ZHANG Dong-mei1,ZHU Zhi-qiang1,ZHOU Nan-di2(1.Department of Biochemistry and National Key Laboratory of Pharmaceutical Biotechnology,Nanjing University,Nanjing 210093,China,2.School of Biotechnology and the Key Laboratory of Industrial Biotechnology,Ministry of Education,Jiangnan University,Wuxi 214122,China)
Abstract:Direct electrochemical behavior of lactoperoxidase(LPO) was firstly obtained by employing a concanavalin A(Con A) and lactoperoxidase co-modified gold electrode.Then the electrocatalytic activity of LPO toward hydrogen peroxide(H2O2) and the influence of nitric oxide(NO) on the electrocatalytic activity of LPO were investigated.With the aid of Con A,LPO displayed a pair of quasi-reversible redox peaks in pH 7.4 phosphate buffer solution with a formal redox potential of-190 mV in cyclic voltammogram(CV) and ...
Keywords:lactoperoxidase  concanavalin A  biosensor  hydrogen peroxide  nitric oxide  
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