| 利用CαH系统的零量子-双量子混合相干的弛豫测量研究蛋白质动力学(英文) |
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| 作者姓名： | 林研诗 方菁霞 丁尚武 |
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| 作者单位： | 中山大学,化学系,台湾,高雄,80424;中山大学,化学系,台湾,高雄,80424;中山大学,化学系,台湾,高雄,80424 |
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| 基金项目： | the Program for Promoting University Academic Excellence funded by the Ministry of Education;National Science Council,Taiwan |
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| 摘 要： | 越来越多的证据说明,"传统"的弛豫测量(T1, T2, NOE)不足以完整描述蛋白质的复杂动态,如化学交换、构型交换或相互作用导致的动态改变.涉及到多量子相干弛豫机制可以提供额外的动态信息.该文测量2个蛋白质的CαH系统的混合零量子和双量子弛豫速率随CPMG序列中脉冲间隔及温度的变化来探讨蛋白质中的动态及温度的影响.发现2种蛋白之质中均存在可观的交换效应,且与残基位置有关.进一步的分析表明,两位点交换模型不足以解释蛋白质的复杂动态.
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| 关 键 词： | 蛋白质动力学 弛豫 交换 多量子相干 CPMG |
| 收稿时间： | 2010-07-14 |
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