| 枯草杆菌6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶的分离纯化及部分性质研究 |
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| 引用本文： | 秦岭,刘克武,莫宏春,江琰,国锦林,刘祝君,喻东.枯草杆菌6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶的分离纯化及部分性质研究[J].四川大学学报(自然科学版),2003,40(5):939-944. |
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| 作者姓名： | 秦岭 刘克武 莫宏春 江琰 国锦林 刘祝君 喻东 |
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| 作者单位： | 四川大学生命科学学院,成都,610064 |
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| 摘 要： | 采用DEAE—Sephaurose离子交换层析，Blue-Seplaarose CL-6B特异结合层析和Sephadex G-200凝胶过滤技术，对枯草芽孢杆菌中的6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶进行了分离纯化，纯化倍数为112．3倍，比活为1．46U／mg，回收率为8．2％，纯化酶液经聚丙烯酰胺凝胶电泳检验为单一带，测得全酶相对分子质量为107kD，具有两个分子量相同的亚基，亚基相对分子质量为51kD，最适pH值为8．0，最适温度为30℃，对热不稳定，以6-磷酸葡萄糖酸和NADP^ 为底物，其Km值分别为Km1(NADP^ )=19．8μmol／L和Km2(6-GPA)=22．6μmol／L，在5mmol／L～50mmol／L浓度范围内，Mg^ ，Ca^2 和Mn^2 对酶有激活作用，Fe^3 和Cu^2 对酶有抑制作用，K^ ，Na^ ，Cl^-，NO^-3，SO^-4对酶几乎没有影响，用PMSF，TNBS，NBS，DTT和BrAc对酶进行修饰，实验结果表明，丝氨酸、苏氨酸、赖氨酸和组氨酸残基可能是该酶活性中心的功能基团。
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| 关 键 词： | 枯草芽孢杆菌 6-磷酸葡萄糖酸脱氢酶 分离纯化 性质 |
| 文章编号： | 0490-6756(2003)05-0939-06 |
Isolation and Studing Some Properties of 6-Phosphogluconate Dehydrogenase From Bacilllus Subtilis |
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| Abstract: | |
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| Keywords: | Bacillus subtilis 6-phosphogluconate dehydrogenase purification properties |
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