TheMichaelis-Menten equation in the case of enzyme-catalyzed hydrolysis of linear homopolymer substrates with different degrees of polymerization

A novel theory has been proposed allowing the derivation of the equation ofMichaelis-Menten valid in the case of enzyme-catalyzed hydrolysis of linear homopolymer substrates with varying degrees of polymerization. This equation permits the definition of the maximal rate (V) of the enzyme reaction increasing with the molecular mass of the substrate and theMichaelis-Menten constant (Km) decreasing with the increase of the number of bonds in the substrate molecule. Two new methods have been developed permitting: 1. Determination of theMichaelis-Menten constant (Km') for a single substrate bond; and 2. Calculation of the free energy ( G) required for the formation and degradation of a single enzyme-substrate complex. The theory explains a number of experimental results published by other authors.

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Über die Gültigkeit derMichaelis-Menten-Gleichung bei der enzymkatalysierten Hydrolyse von linearen homopolymeren Verbindungen unterschiedlichen Polymerisationsgrades

Zusammenfassung Aufgrund neuer Überlegungen ist es möglich, die Gleichung nachMichaelis-Menten auf die enzymkatalysierte Hydrolyse von homopolymeren Körpern linearer Struktur mit verschiedenem Polymerisationgrad anzuwenden. Die Gleichung erlaubt die Erfassung der maximalen Enzym-Reaktionsgeschwindigkeit (V), die sich mit dem Molekulargewicht des Substrates erhöht, sowie derMichaelis-Menten-Konstante (Km), die sich mit zunehmender Anzahl von Verknüpfungen vermindert. Es wurden zwei neue Verfahren entwickelt: Erstens die Bestimmung derMichaelis-Menten-Konstante (Km') für eine Substratbindung, zweitens die Berechnung der freien Energie ( G) für die Bildung bzw. für die Zerlegung eines Enzym-Substrat-Komplexes. Die Theorie erklärt eine Reihe von Versuchsergebnissen, die von anderer Seite bereits veröffentlicht worden sind.