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| 四磺基酞菁钴合成及其与牛血清白蛋白结合作用的研究 | |
| 引用本文： | 黄焱,徐国兴,彭亦如,翁家宝.四磺基酞菁钴合成及其与牛血清白蛋白结合作用的研究[J].光谱学与光谱分析,2008,28(2):407-411. |
| 作者姓名： | 黄焱 徐国兴 彭亦如 翁家宝 |
| 作者单位： | 1.山东大学医学院，山东 济南 250012 2.福建医科大学附属第一医院，福建 福州 350005 3.福建医科大学基础医学院，福建 福州 350004 4.福建师范大学化学与材料学院，福建 福州 350007 5.中国科学院福建物质结构研究所结构化学国家重点实验室，福建 福州 350002 |
| 基金项目： | 国家自然科学基金 , 福建省自然科学基金 , 教育部科学技术研究项目 , 福建省教育厅科研项目 , 国家重点实验室基金 , 福建省科研项目 , 福建省科技厅科技计划 |
| 摘 要： | 以高锰酸钾降解薛氏钠盐(6-羟基-β-萘磺酸钠)合成4-磺基邻苯二甲酸，并以此为原料“固相熔融法”合成了四磺基酞菁钴(CoPcS4)。CoPcS4在DMSO中发生解聚，随着pH值的升高，解聚增加。CoPcS4以二聚体形式与牛血清白蛋白(BSA)结合后具有更强的光敏活性。分别采用紫外和荧光光谱分析方法准确测定了四磺基酞菁钴与BSA的结合位置数和结合常数。两种方法的结果基本一致，数量级皆为105 L·mol-1。CoPcS4与BSA的首要结合位置为SiteⅠ和SiteⅡ，两种结合位置的结合能力差别不大。结果表明，CoPcS4可与牛血清白蛋白很好地结合，白蛋白起到存储与转运作用。 |
| 关 键 词： | 四磺基酞菁钴 牛血清白蛋白 竞争络合 结合常数 |
| 文章编号： | 1000-0593（2008）02-0407-05 |
| 收稿时间： | 2006-09-09 |
| 修稿时间： | 2007-01-16 |
Study on the Interaction of Tetra-Sulfonated Phathalocyanine Cobalt with Bovine Serum Albumin |
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| HUANG Yan,XU Guo-xing,PENG Yi-ru,WENG Jia-bao.Study on the Interaction of Tetra-Sulfonated Phathalocyanine Cobalt with Bovine Serum Albumin[J].Spectroscopy and Spectral Analysis,2008,28(2):407-411. | |
| Authors: | HUANG Yan XU Guo-xing PENG Yi-ru WENG Jia-bao |
| Institution: | 1. Medical College of Shandong University, Ji’nan 250012, China2. The Affiliated First Hospital of Fujian Medical University, Fuzhou 350005, China3. College of Preclinical Medicine of Fujian Medical University, Fuzhou 350004, China4. College of Chemistry & Materials, Fujian Normal University, Fuzhou 350007, China5. State Key Laboratory for Structure Chemistry, Chinese Academy of Sciences, Fuzhou 350002, China |
| Abstract: | The tetra-sulfonated phathalocyanine cobalt(CoPcS4)was synthesized by using 4-sulfonic phthalic acid as raw material, CoCl2 as template agent and (NH4)2 MoO4 as catalyst. CoPcS4 was demonstrated to be C4h mono-isomer by elementary analysis, IR, NMR and HLPC. Depolymerization of CoPcS4 was found in DMSO. The depolymerization increased with the pH value raising. The interaction of tetra-sulfonated phathalocyanine cobalt with bovine serum albumin (BSA) was studied by UV-Vis and fluorescence spectra The number of binding sites and binding constant were determined at equal pace of the order of magnitude 10(5) L x mol(-1). CoPcS4 binds with BSA at Site I and Site II. In conclusion, COPcS4 binds with BSA commendably and albumin plays a role of storage and transport. |
| Keywords: | Tetra-sulfonated cobalt phathalocyanine Bovine serum albumin Compete-binding Parameters of binding |
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