泛素调节的蛋白质降解--2004年诺贝尔化学奖简介

2004年诺贝尔化学奖颁给了3位发现细胞是如何摧毁蛋白质的科学家——阿龙·切哈诺沃、阿夫拉姆·赫什科和欧文·罗斯.本文详细介绍了他们的发现,重点介绍了泛素调节下蛋白质降解所需要的各种物质及其机理.     

复合纤维素膜固定化胰蛋白酶反应器及其应用于蛋白质酶解

合成了甲基丙烯酸缩水甘油酯-纤维素复合膜,并以此膜为基质共价键合固定化胰蛋白酶,以N-苯甲酰-L-精氨酰乙酯(BAEE)为底物,应用高效液相色谱系统测定了酶固定化膜柱的催化反应特性。研究结果表明:温度、pH值、离子强度、有机溶剂及蛋白变性剂等都对固定化酶的活力有一定的影响。在最适条件下,固定化胰蛋白酶的活力为17800U/g干膜,蛋白载量为3.6mg/g(≈0.15μmol/g)干膜,活性回收率达到52%.固定化酶表现出较高的使用和储藏稳定性,在40℃下,水解BAEE底物24h活力无显着变化。固定化酶膜柱在4℃冷藏保存100d仍保存90%以上的水解活力。固定化酶反应器被应用于蛋白质酶解的肽谱实验。     

泛素-蛋白酶体通路及其与胆道疾病相关性研究进展

泛素-蛋白酶体通路（UPP）是真核生物细胞质和细胞核内依赖于ATP、非溶酶体途径的蛋白质降解通路。UPP通路不仅能降解变性、异常或起短暂作用的蛋白质,而且能降解植物色素、转录因子、内膜蛋白和细胞周期蛋白等天然蛋白质,因而在转录水平调节、蛋白质降解、蛋白质稳定状态调节、程序性细胞死亡、