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用分子对接方法及紫外-可见吸收光谱、同步荧光光谱、三维荧光光谱等实验手段研究了噻螨酮(HEX)与人血清白蛋白(HSA)的相互作用及对HSA构象的影响.预测结果表明,HEX能与HSA发生相互作用,且作用位点site II比site I的打分小约4.5.实验结果表明,HEX猝灭HSA的内源荧光且作用机制为静态猝灭;HEX使HSA周围的微环境发生变化,导致蛋白质的肽链结构改变;298和291 K时HEX与HSA相互作用的结合常数(KA)和结合位点数分别为7.35×103 mol/L、0.82和1.02×104 mol/L、0.86,证实HEX仅在site II存在作用位点;HEX与Trp214的结合距离为3.01 nm,作用力主要为氢键、范德华力和疏水作用力.这些研究所获得的多种信息有助于在分子水平上理解农药对人体造成的毒性及可能的生物累积性. 相似文献
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使用自行设计的毛细管电泳柱端电导检测系统,以未涂层融硅石英毛细管(75μm×45 cm)为分离柱,用非水介质对尼索朗对映体进行了拆分。研究了缓冲溶液浓度和酸碱度、非水介质、手性拆分剂(β-CD)等因素对分离的影响。以V(甲醇):V(甲酰胺)=8:2溶液为非水介质,5 mmol/L NaAc 2 mmol/L HAc为缓冲溶液,分离电压为15 kV,在8.0~160 mg/L范围内,峰高与浓度呈良好的线性关系,线性同归方程:y= 9.4 36.8x,线性相关系数R=0.996 3,检出限为1.6 mg/L。 相似文献
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