[TPPFe(III)]~2O的合成及其对细胞色素P-450的模拟

TPPFe(III)Cl通过中性Al~2O~3色谱柱得到一个新化合物, 它在HPLC中的保留时间比TPPFe(III)Cl大得多, IR、UV-Vis和元素分析表明, 这个新化合物是[TPPFe(III)]~2O. 同TPPFe(III)Cl一样, 它具有在常温常压下催化碳氢化合物单充氧化的性质。[TPPFe(III)]~2O催化下PhIO氧化环己烷的反应, 在CH~2Cl~2和环己烷介质中, 氧化产率分别为14.97和62.6%, 高于TPPFe(III)Cl作催化剂时的产率。在环己烷溶剂中, 反应产率与反应时间呈线性关系, 且反应有大约3小时诱导期。但在CH~2Cl~2溶剂中不存在反应产物与时间的线性关系, 也不存在诱导期。与TPPFe(III)Cl比较,[TPPFe(III)]~2O对氧化剂更稳定。上述事实表明, [TPPFe(III)]~2O能够作为细胞色素P-450的模型化合物。     

细胞色素P-450酶模型的研究:过氧化物的化学反应机理

含有铁卟啉化合物活性中心的细胞色素P-450和其它过氧化物酶具有重要的生物化学功能. 本文讨论了铁卟啉模型物模拟这些酶功能的反应机理. 通过与已知的过氧化物中氧氧键均裂机理的比较, 以及对大部分溶液反应的研究, 表明在过氧化物(包括过氧酸)与铁卟啉生成活性中间体( Fe=O^+.)的过程中, 氧氧键的异裂机理占主导地位. 过氧化物如同其它氧化剂受物(如烯烃)一样, 能快速地直接与 FeO^+反应. 以铁卟啉为催化剂的过氧化物反应体系为我们提供了研究模拟催化酶的人工模型体系.     

金属胶束超分子体系研究新进展

综述了近年来金属胶束超分子体系的研究新进展,着重介绍了本科研组应用金属胶束超分子体系模拟羧肽酶A、磷酸酯水解酶、细胞色素P-450等方面的研究成果。并对建立金属胶束超分子体系的动力学处理模型及催化水解反应的机理进行了讨论。     

亚甲蓝修饰电极推动的血红素蛋白质直接电子转移反应

本文研究了几种血红素蛋白质包括牛血红蛋白, 人肌红蛋白和马心细胞色素C在亚甲蓝修饰电极上的非均相电子转移反应, 采用光透薄层光谱电化学法监测了血红素蛋白的直接电化学反应过程, 并进行了动力学研究。     

金属卟啉的合成及其对细胞色素P-450的模拟 12.μ-氧-双铁(Ⅲ) 卟啉系列化合物对环已烷的单充氧催化物作用

研究了九种μ-氧-双[四苯基卟吩合铁(Ⅲ)]衍生物[TXPPPe^Ⅲ]~O 在温和条件下PHIO环已烷氧化成环以醇和环已酮的反应,结果表明,该反应的产率和速率与卟啉环上取代基的特性常数之间存在的线性关系, 反应的产物分布和动力学性质与反应温度,溶剂型质以及空气有关,还考察了这一反应过程的另一竞争反应-氧化剂对[ TXPPEeⅢ[~O的破坏反应,根据文献报道和实验结果,本文对μ-氧-双铁(Ⅲ)卟啉催化环已烷羟基化反应的可能途径进行了探讨.     

基体辅助激光解吸质谱法测定蛋白质分子量

本文叙述用自行研制成功的激光微探针飞行时间质谱仪及采用基体辅助激光解吸的新方法, 对溶菌酶、细胞色素C、肌红蛋白、胰蛋白酶、蛋白酶、白蛋白等多种蛋白质的分子量进行测定, 并对蛋白质混合物进行分析, 得一以满意的结果。此方法测定蛋白质分子量具有速度快(十分钟一个样品), 准确度高(±1%-0.1%), 灵敏度高(10^-^1^2～10^-^1^5mol)等优点, 是传统生物方法难以比拟的。     

电喷雾质谱法研究细胞色素Tb5及其F35Y突变体蛋白 肽链和辅基的相互作用

本文通过牛肝线粒体细胞色素Tb5和它的F35Y突变体蛋白相对分子质量的外标法测定,得到细胞色素Tb5全蛋白的相对分子质量为10077.5脱辅基蛋白的相对分子质量为9461.4F35Y突变体蛋白的相对分子质量为10093.6,它的脱辅基蛋白的相对分子质量为9477.5,不同nozzle电压下的电喷雾质谱结果表明,该电压的大小明显影响蛋白肽链与血红素辅基之间的非共价结合,随着电压的降低,全蛋白谱峰的强度逐渐增大,然而,过低的电压导致了Na^+,K^+离子加合峰相对强度的增加,而不利于谱图分析。同时,考察到细胞色素Tb5在甲醇溶液和酸性溶液中的变性行为,因此选择nozzle电压70V,10%的甲醇水溶液和pH=7为得到全蛋白质谱峰的最佳条件。相同实验条件下得到的野生型CytTb5和F35Y突变体全蛋白的质谱峰相比较,其相对丰度有悬殊的差异,表明F35Y突变体蛋白的血红素结合能力明显低于野生型蛋白。通过解离出的Hemeb的分子离子峰进行解析,证明铁仍以三价离子存在于血红素辅基中。     

以杯芳烃为基体的仿细胞色素P-450单加氧酶模型的合成

用对叔丁基杯[4]芳烃与卟啉羧酸的酰氯化物反应,并引入金属,合成了杯芳烃-金属卟啉仿细胞色素P-450单加氧酶模型A,A及前体化合物6的结构经IR,^1H NMR,MS和元素分析确定,并确证A中杯环呈"锥体"构象     

咪唑键合细胞色素C的核磁共振共振研究

我们用^1HNMR双共振技术测定了在pH=7.04,温度303-319K范围内咪唑键合氧化型细胞色素C的平衡常数,从Van'tHoff和Arrhenius方程得到键合的热力学常数△H=48.5kj·mol^-1,△S°=184J·mol^-1·K^-1和活化能E~a=159kj·mol^-1,并与其它血红素蛋白和模型化合物的热力学常数作了比较和讨论.用饱和转移法归属了cytc·Im的血红素环上甲基峰,首次用NMR方法确证咪唑在与氧化型cytc反应中取代了轴向Met80,形成新的Fe-N键.     

模拟细胞色素P-450和仿生氧化反应研究III. 有关用TPPFe(III)Cl及TPPMn(III)Cl催化的环己烷充氧化反应机理的初步探讨

本文研究了ArIO充氧化环己烷的反应体系。在TPPFe(III)Cl及TPPMn(III)Cl催化下进行了动态UV-Vis谱和ESR分析,提出了二种催化体系可能由二种不同递氧中间体的反应机理。