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应用荧光光谱、圆二色光谱及酶活性检测等方法研究了葛根素与α-糜蛋白酶的相互作用,结果表明:葛根素对α-糜蛋白酶的荧光猝灭机理为非辐射能量转移的静态猝灭,两者之间的相互作用力主要是范德华力或氢键作用力,根据F(o|¨)rster非辐射能量转移理论测得葛根素在α-糜蛋白酶中的结合位置与色氨酸残基间的距离为3.67 nm;通过圆二色谱(CD)光谱研究表明葛根素能够引起α-糜蛋白酶的二级结构发生变化;酶活性试验表明葛根素可作为α-糜蛋白酶的抑制剂。 相似文献
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