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蛋白质全新设计:八残基序列形成发夹结构的圆二色谱 总被引:1,自引:0,他引:1
β-发夹是天然蛋白质中丰富的二级结构单元之一,在蛋白折叠和功能方面扮演着重要角色.文章报导了二条多肽序列(LTVd-PGLTV,n7和 LTVGDDTV, n5)的设计、合成和园二色谱研究结果.结果显示,n5在198 nm附近呈现负峰,表现为非规整结构特征;相反,n7表现为典型的发夹结构特征,在218 nm附近呈负峰,196 nm附近呈正峰,为β-转角与β-折叠的共同贡献.初步研究表明,β-转角、序列关系和氨基酸形成β-折叠结构倾向性是β-发夹结构形成和稳定的决定性因素. 相似文献
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