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以5,6-二溴-2,3-二氰基氢醌为底物,在pH4.50条件下,用分光光度法考察了FeSO4对漆树漆酶催化氧化反应的影响.结果表明,在本文实验条件下SO2-4离子对酶促反应的影响基本可以忽略,而Fe2+离子对漆酶的催化氧化反应则有明显的竞争性抑制作用.研究证实,Fe2+离子的抑制作用是通过它还原酶促反应的产物半醌自由基阴离子来实现的 相似文献
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Cd(Ⅱ)与HSA或BSA的结合平衡研究 总被引:1,自引:0,他引:1
用平衡透析法详细研究了生理pH(7.43)条件下Cd(Ⅱ)与HSA或BSA的结合平衡.通过非线性最小二乘法拟合Bjerrum方程,首次报道了Cd(Ⅱ)-HSA和Cd(Ⅱ)-BSA体系的逐级稳定常数值,其K_1~K_3的数量级均为10~4;Hill系数和自由能偶合定量分析表明Cd(Ⅱ)与HSA或BSA的结合均产生在类似体系中少见的强的正协同效应,且Cd(Ⅱ)与HSA结合产生的正协同效应大于BSA;Scatchard图分析表明,Cd(Ⅱ)在HSA和BSA中均有3个强结合部位.通过Cd(Ⅱ)与Cu(Ⅱ),Zn(Ⅱ)或Ca(Ⅱ)等竞争结合HSA或BSA的结果,进一步讨论了Cd(Ⅱ)在HSA或BSA中强结合部位的可能位置和(或)配体. 相似文献
3.
漆树漆酶的催化氧化作用(ⅫⅡ) 总被引:2,自引:0,他引:2
以5,6-二溴-2,3-二氰基氢醌为底物,在PH4.50条件下,用分光光度法考察了FeSO4对漆树漆酶催化氧化反应的影响。结表明,在本文实验条件下SO4^2-离子对酶促反应的影响基本可以忽略,而Fe^2离子对漆酶的催化氧化反应则有明显的竞争性抑制作用,研究证实,Fe^2+离子的抑制作用是通过它还原酶促反应的产物半醌自由基阴离子来实现的。 相似文献
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以5,6-二溴-2,3-二氰基氢醌为底物,在pH4.50条件下,用分光光度法考察了FeSO4对漆树漆酶催化氧化反应的影响.结果表明,在本文实验条件下SO2-4离子对酶促反应的影响基本可以忽略,而Fe2+离子对漆酶的催化氧化反应则有明显的竞争性抑制作用.研究证实,Fe2+离子的抑制作用是通过它还原酶促反应的产物半醌自由基阴离子来实现的. 相似文献
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以5,6-二溴-2,3-二氰基氢醌为底物,在pH4.50条件下,用分光光度法考察了FeSO 相似文献
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Pd(Ⅱ)与漆树漆酶相互作用的研究 总被引:1,自引:0,他引:1
以 5 ,6 二溴 2 ,3 二氰基氢醌 (DDBQH2 )为底物 ,在pH 4 5和 30± 0 1℃条件下 ,用分光光度法考察了Pd(Ⅱ )与漆酶的结合时间对漆树漆酶催化活性的影响。结果表明 ,随着Pd(Ⅱ )与漆酶结合时间的延长 ,Pd(Ⅱ )对漆酶催化氧化反应的活化程度逐渐减弱 ,最终转变为抑制直至钝化作用 ,且这种转变的速度随Pd(Ⅱ )浓度的增大而加快。与Pd(Ⅱ )混合后的漆酶的吸收光谱表明 ,Pd(Ⅱ )可能是通过取代漆酶Ⅰ型位中的Cu(Ⅱ )而使漆酶的催化活性逐渐降低直至丧失的。 相似文献
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用平衡透析法详细研究了生理pH(7.43)条件下Cd(II)与HSA或BSA的结合平衡。通过非线性最小二乘法拟合Bjerrum方程,首次报道了Cd(II)-HSA和Cd(II)-BSA体系的逐级稳定常数值,其K~1-K~3的数量级均为10^4;Hill系数和自由能偶合定量分析表明Cd(II)与HSA或BSA的结合均产生在类似体系中少见的强的正协同效应,且Cd(II)与HSA结合产生的正协同效应大于BSA;Scatchard图分析表明,Cd(II)在HSA和BSA中均有3个强结合部位。通过Cd(II)与Cu(II),Zn(II)或Ca(II)等竞争结合HSA或BSA的结果,进一步讨论了Cd(II)在HSA或BSA中强结合部位的可能位置和(或)配体。 相似文献
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Hg2+离子与漆树漆酶相互作用的研究 总被引:1,自引:0,他引:1
以5,6-二溴-2,3-二氰基氢醌(DDBQH2)为底物,在pH 4.4和(30±0.2)℃条件下,用分光光度法考察了Hg2+离子与漆酶的结合时间对漆酶催化活性的影响.结果表明,当结合时间短时,Hg2+离子对漆酶的催化活性表现为激活作用,但随着Hg2+离子与漆酶结合时间的延长而逐渐转变为抑制作用.与Hg2+离子结合后的漆酶的吸收光谱表明,Hg2+离子可能是通过取代漆酶Ⅰ型位中的Cu(Ⅱ)而对漆酶的催化活性产生抑制作用的. 相似文献
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Binding equilibrium study between Mn( Ⅱ ) and HSA or BSA 总被引:2,自引:0,他引:2
The binding of Mn( Ⅱ ) to human serum albumin (HSA) or bovine serum albumin (BSA) has been studied by equilibrium dialysis at physiological pH (7. 43). The Scatchard analysis indicates that there are 1.8 and 1.9 strong binding sites of Mn( Ⅱ ) in HSA and BSA, respectively. The successive stability constants which are reported for the first time are obtained by non-linear least-squares methods fitting Bjerrum formula. For both Mn( Ⅱ )-HSA and Mn( Ⅱ )-BSA systems, the order of magnitude of K1 was found to be 104. The analyses of Hill plots and free energy coupling show that the positive cooperative effect was found in both Mn( Ⅱ )-HSA and Mn( Ⅱ )-BSA systems . The results of Mn ( Ⅱ ) competing with Cu ( Ⅱ ) 、 Zn(Ⅱ)、Cd( Ⅱ) or Ca( Ⅱ ) to bind to HSA or BSA further support the conjecture that there are two strong binding sites of Mn( Ⅱ) in both HSA and BSA. One is most probably located at the tripeptide segment of N- terminal sequence of HSA and BSA molecules involving four groups composed of n 相似文献