二羟基蒽醌磷酰化衍生物的合成及表征

分别以4种不同位取代的二羟基葸醌和亚磷酸二乙酯或亚磷酸二丙酯为原料,通过简化的Atheron-Todd合成法合成了一系列二羟基葸醌的磷酰化衍生物,并通过量化计算对葸醌上不同羟基电荷分布进行了研究,发现β-羟基氧上的电荷密度大于β-羟基氧上的电荷密度.所合成化合物的结构均经IR,MS,1H NMR,31p NMR和元素分析确证,并通过荧光猝灭法初步探讨了部分新化合物的生物活性.     

4,4＇-二氯甲基联苯自聚合树脂合成条件优化及表征

通过正交实验对4,4＇-二氯甲基联苯（BCMBP）自聚合反应的工艺条件进行优化,对4种影响因素进行考察,得到影响产品比表面积大小因素的顺序为：预聚合时间、预聚合温度、单体浓度和催化剂用量.在优化条件下所得树脂的比表面积为1 512.66 m^2/g,树脂具有丰富的微孔和较高的聚合度.通过氮气吸附-脱附、SEM和热失重实验对树脂的孔径分布、微观形貌和热稳定性进行了研究.     

N-磷酰化多巴胺与溶菌酶相互作用的ESI-MS研究

采用电喷雾离子肼-质谱(ESI-MS)研究了一系列结构具有可比性的N-磷酰化多巴胺与溶菌酶的非共价相互作用, 比较了磷上不同取代基对相互作用的影响. 结果表明, 磷上的烷氧取代基上烷基碳原子的个数及排列顺序对二者相互作用有较大影响; 取代基上碳链越长, 溶液中溶菌酶的构象越趋于收缩, 二者之间越容易形成带低电荷和高质核比的复合物, 且其稳定性也随着取代基的增长而增强; 当取代基碳原子数相同时, 直链取代的磷酰化多巴胺与溶菌酶形成的复合物比支链取代的底物与溶菌酶形成的复合物稳定.     

两种含1,3,4-噻二唑α-氨基膦酸酯与蛋白质弱相互作用的ESI-MS研究

用ESI-MS研究了两种含1,3,4-噻二唑α-氨基膦酸酯与蛋白质,包括溶菌酶、胰岛素和细胞色素c之间的非共价相互作用.结果表明,这两种含1,3,4-噻二唑α-氨基膦酸酯能与多种蛋白质形成非共价复合物,并且使溶液中蛋白质分子构象趋于收缩.对于同一种蛋白质,底物分子结构的细微差别会形成稳定性和计量比均有差别的复合物.对于同一种底物与不同蛋白质作用时,形成的复合物比例和稳定性有较大的差别.     

4,4'-二氯甲基联苯自聚合树脂合成条件优化及表征

通过正交实验对4,4'-二氯甲基联苯(BCMBP)自聚合反应的工艺条件进行优化,对4种影响因素进行考察,得到影响产品比表面积大小因素的顺序为:预聚合时间、预聚合温度、单体浓度和催化剂用量.在优化条件下所得树脂的比表面积为1 512.66 m2/g,树脂具有丰富的微孔和较高的聚合度.通过氮气吸附-脱附、SEM和热失重实验对树脂的孔径分布、微观形貌和热稳定性进行了研究.     

三个磷酰化香豆素的合成及单晶结构

以二烷基亚磷酸酯和香豆素为原料,通过Atherton-Todd反应合成了3个新型含有磷酰基的香豆素类化合物,7-磷酰二乙基香豆素(2a)、4-甲基-7-乙酰氧基-6-磷酰二乙基香豆素(2b1)和7-羟基-4-甲基-6-磷酰二异丙基香豆素(2b2).单晶结构显示:化合物2a、2b1均为三斜晶系,P-1空间群,分子间有弱的π-π堆积,分子间主要靠范德华力紧密结合在一起.化合物2b2为单斜晶系,空间群为P2(1)/n,P=O的O原子和羟基氢原子之间存在分子间氢键,每一个分子分别与另外两个分子相连形成链状结构,由堆积图可以看到分子间有弱的π-π堆积,分子间主要靠范德华力紧密结合在一起.     

N-磷酰化多巴胺与牛胰岛素弱相互作用的ESI-MS研究

用ESI-MS研究了一系列结构具有可比性的N-磷酰化多巴胺与牛胰岛素的非共价相互作用,比较了磷上不同烷氧取代基对相互作用影响.结果表明烷氧取代基上烷基碳原子个数和其排列顺序对二者相互作用有较大影响.取代基上碳链越长溶液中胰岛素的构象越趋于收缩,易于形成高计量比复合物;而支链或直链取代对胰岛素构象的影响程度差别不大.磷酰化多巴胺与胰岛素形成复合物的稳定性随着取代基的增长而增强;直链取代的磷酰化多巴胺与胰岛素形成的复合物比支链取代的磷酰化多巴胺与其形成的复合物稳定.这一结论对设计合成新型多巴胺类化合物有一定的指导意义.     

化学发光法测定头孢哌酮钠注射剂含量

在碱性介质中,头孢哌酮钠对Luminol-H2O2化学发光体系有较强的增强作用,据此建立了头孢哌酮钠的流动注射化学发光测定法.该测定方法的线性范围为5.0×10-7～4.0×10-5g/mL,检出限为2.0×10-7g/mL.对1.0×10-6g/mL的头孢哌酮钠进行11次平行测定,RSD为1.8%.结果表明,本方法快捷、简便且线性范围宽,可用于头孢哌酮钠注射剂中头孢哌酮钠含量的测定.     

Predicting the subcellular location of apoptosis proteins based on recurrence quantification analysis and the Hilbertben Huang transform

Apoptosis proteins play an important role in the development and homeostasis of an organism. The elucidation of the subcellular locations and functions of these proteins is helpful for understanding the mechanism of programmed cell death. In this paper, the recurrent quantification analysis, Hilbert-Huang transform methods, the maximum relevance and minimum redundancy method and support vector machine are used to predict the subcellular location of apoptosis proteins. The validation of the jackknife test suggests that the proposed method can improve the prediction accuracy of the subcellular location of apoptosis proteins and its application may be promising in other fields.