耐高温α-淀粉酶结合Ca2+的研究

测定了耐高温α-淀粉酶分子中含10个Ca2+,脱钙酶逐量补钙后的活力及稳定性研究表明:酶分子中前8个Ca2+参与酶的催化作用,后2个Ca2+抖对酶结构起稳定作用.脱钙酶加钙后室温下的荧光光谱和CD谱表明:酶的构象虽有变化,但不显著,说明酶的构象对ca2+的依赖性很小.脱钙酶结合不同数目的Ca2+,于90℃加热15 min后,测其荧光光谱,结果表明,结合10个Ca2+时,酶保持最大的稳定构象;CD谱表明脱钙酶加热时仍具有一定的螺旋结构.这再次说明,酶的构象对ca2+依赖性较低.     

地衣芽孢杆菌A.4041耐高温α-淀粉酶色氨酸残基和巯基的化学修饰

用N-溴代琥珀酰亚胺（NBS）和N-乙基丁二酰亚胺（NEM）分别对A．4041α-淀粉酶的主要组分α－Ⅲ的色氨酸（TrP）残基和巯基进行修饰．结果表明，50％的Trp残基被NBS修饰，可使酶活力完全丧失；Ca2+和底物可减少修饰酶的失活；加Ca2+或底物后修饰酶的荧光强度较对照修饰酶有显著提高．表明Trp是催化必需基团，并与结合底物和Ca2+有关．用过量NEM修饰巯基，酶活力改变不大，表明巯基不是酶的催化必需基因，并对酶的热稳定性基本无影响．     

胃液中超氧化物歧化酶与乳酸脱氢酶的相关性及其与膜系的关系

本文报道了胃癌胃液与非胃癌胃液中乳酸脱氢酶同功酶与超氧化物歧化酶的活性及其相关性。通过两种酶活性的比较得知,乳酸脱氢酶与超氧化物歧化酶的活性呈负相关。讨论了酶活性与癌细胞膜系损伤的关系。     

地衣芽孢杆菌A.4041耐高温α-淀粉酶的纯化及性质

地衣芽孢杆菌A.4041（Bacillus，licheniformisA．4041）耐高温α-淀粉酶，经硫铁沉淀和垂直板制备凝胶电泳纯化，得到三种电泳均一的组分，α－Ⅰ，α－Ⅱ和α－Ⅲ．其相对质量分数分别为14.7％，32.2％和52.9％；等电点为5．2，5．4和5．5；相对分子质量为48000，55000和60000．酶作用于可溶性淀粉的米氏常数分别为4.5mg／mL，3．4mg／mL和2．6mg／mL．最适作用温度皆为90℃；最适pH为6.0～6.5；稳定pH范围皆为4～11．5在温度高于70℃，保温30min条件下，三组分的活力开始下降，但α－Ⅱ和α－Ⅲ在100℃，保温30min时仍分别保持15％和20％的残余活力，表明该酶的热稳定性良好．Ca2+，Mg2+，K+对酶明显激活；Cu2+，Fe3+，Zn2+，Al3+，EDTA、甲醛、戊二醛对酶强烈抑制．     

对羟基苯甲酸对酪氨酸酶的抑制作用

报道对羟基苯甲酸对酪氨酸酶的竞争性抑制作用．以０．６０７ｍｍｏｌ／ＬＬ－酪氨酸为底物,酶浓度为０．６６ｍｇ／ｍＬ时,最大抑制率达４２．８６％,抑制常数为２．８３×１０－４ｍｏｌ／Ｌ,并探讨抑制机制     

乳酸脱氢酶的稳定剂研究

研究了13种试剂(试剂组合)对乳酸脱氢酶冻干及存放稳定性的影响。发现稳定剂的结构规律是多羟基和多羧基化合物的合理组合。     

用荧光法研究各种因素对赤豆α-球蛋白构象的影响

研究蛋白质变性,虽然已有五十多年的历史,但至今仍然是一个重要的研究课题。过去,对蛋白质变性的研究,多偏重于动物及微生物的蛋白,对植物蛋白的变性研究不多。用荧光法研究一些变性因素对赤豆α-球蛋白分子构象的影响,讫今未见报道。本文报道了这方面的研究结果。     

耐高温α—淀粉酶结合Ca^2＋的研究

测定了耐高温α－淀粉酶分子中含１０个Ｃａ＾２＋，脱钙酶逐量补钙后的活力及稳定性研究表明，酶分子中前８个Ｃａ＾２＋参与酶的催化作用，后２个Ｃａ＾２＋对酶结构对稳定作用，脱钙酶加钙后室温下的荧光光谱和ＣＤ谱表明：酶的构象虽有变化，但不显著，说明酶的构象对Ｃａ＾２＋的依赖性很小，脱钙酶结合不同数目的Ｃａ＾２＋，于９０℃加热１５ｍｉｎ后，测其荧光光谱，结果表明，结合０个Ｃａ＾２＋时，酶保持最大的稳定构象，     

对棕色固氮菌-230固氮酶动力学的研究

对于棕色固氮菌-230固氮酶进行了动力学研究,发现:固氮酶是一种别构酶;ATP是固氮酶的正效应剂;ADP是固氮酶的负效应剂;ATP结合部位是固氮酶的调节部位;乙炔还原活性部位是固氮酶的催化部位;Av1与Av2之间有两个或两个以上的结合部位,这些结合部位之间存在着正协同效应,Av1与Av2的结合部位对乙炔还原活性部位有正协同效应.