铍试剂Ⅱ分光光度法测定蛋白质的研究

研究了铍试剂Ⅱ屯牛血清白蛋白（ＢＳＡ）显色反应的适宜条件,测定了几种蛋白质的工作曲线,用于人血清样品中总蛋白质的测定,获得满意结果。     

牛血清白蛋白与硝羧偶氮反应的光谱法研究

0　引　言蛋白质的定量是生物化学、临床医学乃至食品检验等最常涉及的内容。所使用的方法多种多样,其中用小分子作为光谱探针测定蛋白质以其简便、灵敏等优点而被广泛应用,如考马斯亮蓝Ｇ250[1]、溴酚蓝[2]、氨基黑10Ｂ[3]等。但是,这类探针反应的作用机理迄今仍不很清楚...     

Cu(Ⅱ)-氯磺酚S配合物与蛋白质反应及分析应用的研究

用染料探针对蛋白质的定量已应用于临床医学及生命科学的研究中,但染料以金属配合物的形式对蛋白质的定量及其机理研究较少。本文首次报道,在pH25的ClarkLubs缓冲介质中,用氯磺酚SCu(Ⅱ)配合物与BSA作用,生成深蓝色的三元复合物,该复合物的λmax为724nm,比其金属配合物的λmax红移53nm,比试剂本身红移160nm,比氯磺酚SBSA的二元复合物红移93nm。研究了最佳反应条件,制作了几种蛋白质的工作曲线。测定的线性范围宽,灵敏度高。用于实际人血清样品的测定干扰少,准确度高。     

基础分析化学实验考核办法探讨

本文根据多年的分析化学实验教学经验,提出了两种分析实验考核方案,并在分析化学实验教学的实践中,证明了它的合理性,从而为分析化学实验教学提供了科学的依据。     

分光光度法研究血清蛋白质与钍试剂Ⅰ的作用

钍试剂Ⅰ是测定无机离子的显色剂,在ｐＨ ３．８ 的Ｂｒｉｔｔｏｎ－Ｒｏｂｉｎｓｏｎ缓冲溶液中,该试剂能与血清蛋白质形成复合物,λｍ ａｘ为５３５ ｎｍ ,比试剂本身红移约５５ ｎｍ ,表观摩尔吸光系数为３．５６ ×１０５ Ｌ·ｍ ｏｌ－ １·ｃｍ － １（ＢＳＡ）,测定蛋白质的线性范围,为２０～１６０ ｍ ｇ／Ｌ。用于人血清样品总蛋白的测定,ＲＳＤ为１．０５ ％ （ｎ＝ ４）,回收率约为１００ ％ 。方法基本无干扰。     

硝基磺酚C光度法测定蛋白质的研究

蛋白质的定量分析是生化研究、临床化验和食品检验等领域经常涉及的内容.以有机小分子作光谱探针测定蛋白质,如甲基橙^[1,2]、考马斯亮蓝G-250^[3]、溴酚蓝^[4]、溴甲酚绿^[5]和偶氮胂Ⅲ^[6]等已得到研究.     

铜(Ⅱ)-茜素红S络合物与蛋白质作用的光谱性质及应用研究

在pH 3.80~4.20的Clark-Lubs缓冲介质中,蛋白质与Cu(Ⅱ)-ARS络合物作用,其吸收光谱发生大幅度变化,生成的深红色三元复合物,λmax为538 nm,比试剂本身红移118 nm,比络合物λmax红移30 nm。研究了有生物大分子参与的三元复合物反应体系的光谱性质及其影响因素,解释了初步机理,在确定的最佳实验条件下,建立了以Cu(Ⅱ)-ARS络合物为光谱探针光度法测定人血清蛋白质的新方法。蛋白质在0~300 mg/L的范围内符合比尔定律,表观摩尔吸光系数5ε38=2.37×105L.mol-1.cm-1(人血清白蛋白)。用于实际人血清样品的测定基本无干扰,灵敏度比茜素红S探针法高23.7倍。     

用硝基磺酚S分光光度法测定蛋白质

1引言用光度法测定蛋白质以其重视性好、灵敏度高而在临床检验和生化实验中得到应用。实验表明,硝基磺酚S在酸性条件下可与蛋白质作用生成蓝色复合物。此方法用于实际人血清样品中蛋白质的测定,结果准确,回收率高,方法简便。2实验方法向钻niL比色管中依次加入2．SInL硝基磺酚s简写回二jlnLEritto。hb＿（R刚缓冲液、6InL无水乙醇及一定体积的牛血清白蛋白（BSA）标准溶液,用去离子水稀释至刻度,摇匀。以相应试剂空白为参比,用Icrn比色M于685run波长处测定溶液的吸光度。3结果与讨论3．互吸收光谱pH3．l时硝基磺酚S的最大吸收…     

蛋白质与铜(Ⅱ)-偶氮胂Ⅲ络合物的作用及分析应用

蛋白质是一类重要的生物大分子,其定量分析是生命科学、临床检验及生化研究等领域的重要课题.以金属络合物为光谱探针测定蛋白质的含量,可获得更高的灵敏度和选择性[1,2].本法研究表明,在pH 2.0～2.4介质中,蛋白质与铜(Ⅱ)-偶氮胂Ⅲ络合物发生作用,生成三元复合物,其λmax为635 nm.研究了该体系的光谱变化,试验了影响因素及最佳条件,建立了以该金属络合物作为光谱探针测定蛋白质的方法.用于人血清样品中蛋白质总量的测定,结果满意.