排序方式： 共有1条查询结果，搜索用时 0 毫秒
1
1.
研究了经不同浓度盐酸胍变性的α-淀粉酶(α-Amylase)在疏水作用色谱(HIC) 中的保留行为.结果表明,天然及经盐酸胍变性的α-淀粉酶在HIC中的保留行为都很好地遵循非线性Van′t Hoff方程,且由所计算出的α-淀粉酶在HIC中保留的热力学参数发现,在实验温度范围内,α-淀粉酶的保留为熵驱动,焓变(ΔH0)、熵变(ΔS0)和热容量变(ΔCP 0)3个热力学参数都分别与绝对温度及其倒数之间存在线性关系. 同时,对部分胍变α-淀粉酶的折叠自由能ΔΔGF进行了测定,发现变性α-淀粉酶在HIC固定相表面的折叠自由能远比在溶液中的高,且对于相同浓度盐酸胍变性的α-淀粉酶,均以298K时的折叠自由能为最大. 相似文献
1