X射线自由电子激光的原理和在生物分子结构测定研究中的应用

X射线具有短波长和强穿透能力,利用电子对X射线的散射能够研究材料和分子的精密内部结构。信号的质量高度依赖于X射线发射源。2009年,美国能源部下属的斯坦福线性加速器中心国家实验室建成世界上第一台具有原子分辨率能力的X射线自由电子激光设施(LCLS),从此X射线进入激光时代,人类所能使用的X射线的峰值亮度比最强的同步辐射X射线光源提高了100亿倍。文章简要介绍了X射线自由电子激光的发展历程、产生原理和特性,并结合具体实验研究对如何应用X射线激光研究生物学领域的分子结构和动态变化进行总结。     

适于通信设备的板极电源及合理设计

<正> 现在的许多电子产品中,在一块电路板上往往需要多种电压的电源,因此就需要不同的电源解决方案,电源的电路设计一般可以从各器件的数     

CMOS电流控制全平衡式电流传输器

This paper presents a current controlled fully balanced second-generation current conveyor circuit（CF-BCCII）.The proposed circuit has the traits of fully balanced architecture, and its X-Y terminals are current control-lable.Based on the CFBCCII, two biquadratic universal filters are also proposed as its applications.The CFBCCII circuits and the two filters were fabricated with chartered 0.35-μm CMOS technology;with ±1.65 V power supply voltage, the total power consumption of the CFBCCII circuit is 3.6 mW.Comparisons between measured and HSpice simulation results are also given.     

新型CMOS电流控制电流差分缓冲放大器(CCCDBA)

提出了一种基于MOS复合管跨导线性环和MOS管电流镜的全CMOS工艺高性能电流控制电流差分缓冲放大器(CCCDBA)的电路.该电路具有容易实现、结构简单、频带宽、电压电流传输精度高等优点.详细分析了电路的实现原理,为了展示电路性能,将提出的CCCDBA应用于一个电流模式二阶带通滤波器.并用0.5μm CMOS工艺进行PSPICE仿真,仿真结果符合理论分析.     

A computational study of the chemokine receptor CXCR1 bound with interleukin-8

CXCR1 is a G-protein coupled receptor, transducing signals from chemokines, in particular the interleukin-8(IL8)molecules. This study combines homology modeling and molecular dynamics simulation methods to study the structure of CXCR1-IL8 complex. By using CXCR4-v MIP-II crystallography structure as the homologous template, CXCR1-IL8 complex structure was constructed, and then refined using all-atom molecular dynamics simulations. Through extensive simulations, CXCR1-IL8 binding poses were investigated in detail. Furthermore, the role of the N-terminal of CXCR1 receptor was studied by comparing four complex models differing in the N-terminal sequences. The results indicate that the receptor N-terminal affects the binding of IL8 significantly. With a shorter N-terminal domain, the binding of IL8 to CXCR1 becomes unstable. The homology modeling and simulations also reveal the key receptor-ligand residues involved in the electrostatic interactions known to be vital for complex formation.     

冷冻电镜单颗粒技术的发展、现状与未来

近年来冷冻电子显微镜成像技术突飞猛进,越来越广泛地应用于生物大分子的高精度结构研究中,尤其在解析其他方法难以应对的蛋白质复合物的结构研究方面取得了瞩目的进展。文章对冷冻电镜单颗粒重构技术近年来的发展做了回顾和总结,重点介绍了冷冻电镜单颗粒重构技术中的基本流程及其使用的图像处理技术和算法,并对近年来人们重点关注的问题进行了讨论。最后对冷冻电镜单颗粒重构技术未来的发展趋势,尤其是对细胞内原位的分子结构以及蛋白质分子的动态信息的捕捉等方面进行了初步的探讨。     

用X射线自由电子激光拍摄分子电影

作为生命活动的基本单元,蛋白质等生物大分子的功能与分子结构和动力学密切相关。X射线衍射和电子显微技术能够确定原子分辨率的分子结构,但是分子在“工作”期间的结构演化还需要大量的方法研究。X射线自由电子激光(XFEL)因其特有的超高亮度飞秒脉冲,成为捕捉动力学过程中分子结构变化的利器。文章介绍了基于XFEL的“泵浦—探测”时间分辨实验方法,通过捕捉蛋白质分子被激发之后特定时刻的结构,拍摄高分辨的分子电影,展现分子在实现功能过程中的精细动力学,为准确理解分子机理奠定了基础。