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1.
Soderstrom E McKenna JA Abrams GS Adolphsen CE Averill D Ballam J Barish BC Barklow T Barnett BA Bartelt J Bethke S Blockus D Bonvicini G Boyarski A Brabson B Breakstone A Bulos F Burchat PR Burke DL Cence RJ Chapman J Chmeissani M Cords D Coupal DP Dauncey P DeStaebler HC Dorfan DE Dorfan JM Drewer DC Elia R Feldman GJ Fernandes D Field RC Ford WT Fordham C Frey R Fujino D Gan KK Gero E Gidal G Glanzman T Goldhaber G Gomez Cadenas JJ Gratta G Grindhammer G Grosse-Wiesmann P Hanson G Harr R 《Physical review letters》1990,64(25):2980-2983
2.
Komamiya S Abrams GS Adolphsen CE Averill D Ballam J Barish BC Barklow T Barnett BA Bartelt J Bethke S Blockus D Bonvicini G Boyarski A Brabson B Breakstone A Bulos F Burchat PR Burke DL Cence RJ Chapman J Chmeissani M Cords D Coupal DP Dauncey P DeStaebler HC Dorfan DE Dorfan JM Drewer DC Elia R Feldman GJ Fernandes D Field RC Ford WT Fordham C Frey R Fujino D Gan KK Gatto C Gero E Gidal G Glanzman T Goldhaber G Gomez Cadenas JJ Gratta G Grindhammer G Grosse-Wiesmann P Hanson G Harr R 《Physical review letters》1990,64(24):2881-2884
3.
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Allwyn G Cole Laurie M Yoder Joseph J Shiang Neil A Anderson Larry A Walker Mark M Banaszak Holl Roseanne J Sension 《Journal of the American Chemical Society》2002,124(3):434-441
An ultrafast transient absorption study of the primary photolysis of ethyl- and n-propylcobalamin in water is presented. Data have been obtained for two distinct excitation wavelengths, 400 nm at the edge of the UV gamma-band absorption, and 520 nm in the strong visible alphabeta-band absorption. These data are compared with results reported earlier for the B(12) coenzymes, methyl- and adenosylcobalamin. The data obtained for ethylcobalamin and n-propylcobalamin following excitation at 400 nm demonstrate the formation of one major photoproduct on a picosecond time scale. This photoproduct is spectroscopically identifiable as a cob(II)alamin species. Excitation of methyl-, ethyl-, and n-propylcobalamin at 520 nm in the low-lying alphabeta absorption band results in bond homolysis proceeding via a bound cob(III)alamin MLCT state. For all of the cobalamins studied here competition between geminate recombination of caged radical pairs and cage escape occurs on a time scale of 500 to 700 ps. The rate constants for geminate recombination in aqueous solution fall within a factor of 2 between 0.76 and 1.4 ns(-1). Intrinsic cage escape occurs on time scales ranging from 相似文献
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