排序方式: 共有9条查询结果,搜索用时 0 毫秒
1
1.
人教版对于反冲运动的定义是:根据动量守恒定律,如果一个静止的物体在内力作用下分裂成两部分,一部分向一个方向运动,另一部分必然向相反的方向运动,这种现象叫反冲。若将反冲运动的静止理解为取地面为参考系,则非常简单,研究价值也不大。若将静止理解为对任意选取的惯性参考系则适用范围很广,尤其研究多次射击、多次喷气的问题可使计算量和难度大大减小。 相似文献
2.
3.
4.
采用变温核磁共振技术对壳聚糖/磷酸甘油盐温敏性水凝胶体系的凝胶化过程进行跟踪研究. 实验结果表明, 壳聚糖中氢和磷酸甘油盐中磷的化学位移均随着温度的升高而变化, 其中壳聚糖中氢的化学位移向高场移动而磷酸甘油盐中磷的化学位移向低场移动. 在凝胶温度附近, 壳聚糖中H-2(D)的化学位移变化出现转折点, 表明其所处的化学环境发生了突变. 随着体系中磷酸甘油盐含量的增加或者pH值的增大, 壳聚糖中H-2(D)的化学位移愈加偏向高场, 体系的凝胶温度则越低. 由此, 我们提出如下壳聚糖/磷酸甘油盐温敏性水凝胶的凝胶机理: 随着温度的升高, 壳聚糖通过氨基正离子与磷酸甘油盐形成的静电吸引被破坏, 随之由于壳聚糖分子链间形成大量氢键而发生凝胶化. 相似文献
5.
6.
7.
光谱法研究pH值对再生桑蚕丝素蛋白在水溶液中结构的影响 总被引:3,自引:0,他引:3
通过一系列光谱实验手段研究了再生桑蚕(Bombyx mori)丝素蛋白在水溶液中的构象转变情况. 由于丝素蛋白含有较多带电荷的氨基酸残基, 因此环境pH值对丝素蛋白的结构有着一定的影响: 酸性越强, 丝素蛋白越容易发生从无规线团到β-折叠结构转变; 相对而言, 碱性条件则更有利于丝素蛋白以无规线团结构稳定存在. 特别是当pH在4附近时, 丝素蛋白的无规结构最易发生改变; 而pH为6左右时, 丝素蛋白的结构则较为稳定. 这种变化趋势与沿着成熟蚕腺体中丝素蛋白所处的环境及其状态相当吻合, 由此表明pH值的调节是蚕在生物体中控制其丝素蛋白状态的一个相当重要的手段. 这一结果对人工纺制动物丝条件的调控有着极其重要的现实意义. 同时我们还发现, 在相当宽的pH范围内, 丝素蛋白的二级结构存在着中间体形态, 表明丝素蛋白的变性过程不符合简单的二态机制. 相似文献
8.
9.
采用碱熔-蒸馏-滴定法测萤石中氟含量,计算得到氟化钙含量.萤石试样首先用碳酸钠碱熔消解,然后经硫酸-水蒸气蒸馏分离氟,以茜素磺酸钠作指示剂,用硝酸钍溶液滴定测出其中氟含量,并计算得到氟化钙含量.利用X射线衍射光谱(X RD)法验证了萤石中氟的存在形式,并通过实验确定了碳酸钠使用量、硫酸溶液加入量、蒸馏温度和蒸馏时间等的... 相似文献
1