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存在于细菌和植物叶绿体中的双精氨酸(Tat)蛋白质转运系统能将底物蛋白以折叠的状态进行跨膜转运.该系统中的单次跨膜膜蛋白TatA 通过自身寡聚形成转运
底物蛋白的通道.该文应用液体核磁共振方法解析了枯草芽孢杆菌TatAy 蛋白在十二烷基胆碱磷酸胶束中的结构,它是由一个跨膜螺旋(TMH)和一个两亲性螺旋(APH)构成的L 型结构.通过与已经报道的枯草芽孢杆菌TatAd 蛋白的结构比较,该文能够鉴定出参与维持L 型构象的重要氨基酸残基,并指出了TatA 蛋白家族中若干较为保守的结构特征.在此基础上,该文讨论了保守残基在TatA 通道形成过程中可能发挥的作用. 相似文献
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