不同细胞器的ATPase在农垦58S育性转换中的变化

通过对长、短日照条件下,湖北光敏核不育水稻农垦58S在光敏感期叶绿体、线粒体、细胞核的Mg^2 -ATPase,Ca^2 -APTase活性变化的研究及Ca^2 -ATPase同工酶图谱的分析,发现在不同发育时期,所研究细胞器的Ca^2 -APTase都是短日照处理植株的酶活性明显大于长日照处理株,其同工酶图谱也分别显示短日照条件下比长日照条件下多一条酶带．细胞核Mg^2 -APTase的活性也是长日照条件下较高,而线粒体Mg^2 -APTase在不同日照条件下的变化规律不同．这表明不同细胞器的ATPase所起的作用不同,并且与农垦58S的育性转换可能有密切关系．     

水稻叶片Ca~(2 )/CaM依赖性蛋白激酶的纯化和活性测定

通过高速离心、( NH4) 2 SO4沉淀、琼脂糖凝胶过滤和 Ca M- sepharose4B亲和层析 ,从 HPGMR( 5 8S)叶片中初步纯化出 Ca2 / Ca M依赖性蛋白激酶 .纯化的 Ca2 / Ca M依赖性蛋白激酶经 SDS-聚丙烯酰胺凝胶线性梯度电泳 ,亚基分子量约为 5 5× 10 3.在 Ca2 / Ca M依赖性蛋白激酶的标准反应体系中 ,存在过量的 ATP,提取磷酸化反应剩余的 ATP,用叶绿体 Mg2 - ATP酶分解 ATP,最后用复合孔雀绿测定无机磷 ,从而来计算 Ca2 / Ca M依赖性蛋白激酶的活性 .实验结果表明 ,该酶活性是依赖 Ca2 和 Ca M的 ,并且 EGTA和 TFP对酶活性有明显的抑制作用     

水稻叶片Ca2+/CaM依赖性蛋白激酶的纯化和活性测定

通过高速离心、(NH4)2SO4沉淀、琼脂糖凝胶过滤和CaM-sepharose4B亲和层析,从HPGMR(58S)叶片中初步纯化出Ca^2 ／CaM依赖性蛋白激酶．纯化的Ca^2 ／CaM依赖性蛋白激酶经SDS-聚丙烯酰胺凝胶线性梯度电泳,亚基分子量约为55X10^3在Ca抖／CaM依赖性蛋白激酶的标准反应体系中,存在过量的ATP,提取磷酸化反应剩余的ATP,用叶绿体Mg^2 -ATP酶分解ATP,最后用复合孔雀绿测定无机磷,从而来计算ca^2 ／CaM依赖性蛋白激酶的活性．实验结果表明,该酶活性是依赖Ca^2 和CaM的,并且EGTA和TFP对酶活性有明显的抑制作用．