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在生理酸度(pH 7.4)条件下,利用荧光光谱法研究了甜蜜素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明,甜蜜素与 BSA 形成基态复合物而引起 BSA 的内源性荧光猝灭,25℃时的结合常数为3.05×103 L·mol-1,结合位点数约等于1。利用 Van’t Hoff 方程计算出热力学参数:焓变(ΔHθ)和熵变(ΔSθ)分别为-3.46 KJ·mol-1和48.23 J·mol-1·K-1,表明疏水作用和氢键是维持 BSA-甜蜜素复合物稳定的主要作用力。位点竞争实验表明,甜蜜素主要结合于 BSA 的亚域ⅡA,即 site I 位。同步荧光结果显示,甜蜜素与 BSA 的结合诱导 BSA 色氨酸残基所处微环境疏水性有所增加,而对酪氨酸残基微环境没有明显影响。Zn2+、Mg2+的存在对 BSA-甜蜜素的结合有促进作用,而 Ca2+、Fe3+、Cu2+则对 BSA-甜蜜素复合物的形成有抑制作用。 相似文献
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