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1.
曲酸对马铃薯酪氨酸酶的抑制作用研究   总被引:3,自引:0,他引:3  
曲酸等几种化合物对马铃薯酪氨酸酶的抑制作用表明:巯基类化合物、抗坏血酸和曲酸具有较强的抑制作用。预水浴温度和时间对曲酸的抑制作用并没有显著影响,曲酸通过延长L-tyrosine加氧羟化的迟滞时间,从而抑制单酚酶活性,以L—DOPA为底物测得曲酸为竞争性抑制,抑制常数艏为0.17mM。紫外光谱表明曲酸能将二酚酶催化的产物o-醌还原成二酚,从而抑制黑色素的生成。  相似文献   
2.
陆珊年 《数学学报》1992,35(3):296-304
本文考虑三维 Euclid 空间 R~3中拓扑型为球面的有限全曲率完备嵌入极小曲面.通过对伪嵌入极小曲面的研究,证明了一类嵌入极小曲面的不存在性,并明确了伪嵌入与嵌入极小曲面的差异.  相似文献   
3.
本文研究了几种金属离子对麦牙酸性磷酸酶(ACPase)活力的影响。结果表明:在0.5-1.5mmol/L浓度时,Mg2 、K 对酶活无明显影响。Cr3 、Co2 对酶有不同程度的激活作用。Cu2 、Zn2 、Cd2 、Ni2 对酶有不同程度的抑制作用。不同浓度Cu2 、Cr3 离子分别与酶作用后,测定酶的紫外吸收差光谱和荧光发射光谱,从光谱的变化表明金属离子对酶活力的影响可能与酶构象的改变有关。  相似文献   
4.
葛根素与胰蛋白酶相互作用研究   总被引:3,自引:0,他引:3  
葛根素对胰蛋白酶有明显的抑制作用,D ixon作图法得出抑制常数Ki=8.15×10-5mol.L-1,抑制类型为非竞争性抑制。通过紫外吸收光谱,发现葛根素能改变胰蛋白酶的空间结构;由荧光光谱变化探索葛根素与胰蛋白酶的相互作用机理,发现荧光猝灭是能量转移引起的静态猝灭。  相似文献   
5.
本文研究化学修饰剂2,3-丁二酮(Butanedione)、β-巯基乙醇(Mercaptoethanol)、对硝基苯磺酰氟(4-Nitrobenzensulfonyl fluoride,NBSF)和焦碳酸二乙酯(Diethyl pyrocarhonate,DEPC)在不同浓度、不同时间条件下对麦芽酸性磷酸酶(ACPase,E.C.3.1.3.2)相互作用后的活力及紫外光谱的变化。结果表明:色氨酸和精氨酸可能是维系麦芽酸性磷酸酶催化功能的必需基团,酶分子中二硫键和组氨酸残基不参与该酶分子活性中心的构成。  相似文献   
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