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应用荧光光谱法研究了6-苄氨基嘌呤(6-BA)与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的荧光特性。测得了6-BA与BSA在10、27、40℃温度下的结合常数KA为:0.21×10^5、1.37×10^5、5.53×10^5L/mol,结合位点数n为:1.0、1.2、1.3。6-BA对BSA内源荧光的猝灭机理主要为静态猝灭,6-BA主要以疏水作用与BSA相互作用,BSA的荧光主要源于色氨酸残基,6-BA对BSA的构象有影响。  相似文献   
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