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基于分子动力学模拟方法比较了超嗜热菌FlgM 蛋白在常温(293 K)和生理温度(358 K)下的结构特征.基于GROMACS软件包, 采用OPLS-AA分子力场和TIP3P水模型, 对超嗜热菌FlgM 蛋白在293 和358 K进行了2组独立的长时间分子动力学模拟, 每组体系模拟时间为1500 ns. 主要分析了两种温度下超嗜热菌FlgM蛋白的二级结构特征、整体构象变化及半无序化区域和结构化区域的构象特征. 研究结果表明: 在常温下, N端具有一定程度的螺旋成分, 但在生理温度下, 超嗜热菌FlgM 蛋白的结构变得松散, 螺旋结构减少, 构象稳定性减弱, H1 螺旋散开, FlgM 蛋白构象灵活性增强, 不稳定程度增加. 这些不同温度的结构变化说明: 半无序化区域(N端)在非结合状态下有一定的螺旋结构, 但该段螺旋的稳定性随温度升高而降低. 超嗜热菌FlgM蛋白会通过增加结构的无序程度使结构更加灵活, 以适应高温, 从而使该类固有无序蛋白更好地行使其功能, 如提高同其他成分的结合速率等. 相似文献
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