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采用Kolinski等建立的类蛋白质分子的格点模型,研究了由典型的(HHPPHPP)x重复单元构成、含有α螺旋结构的类蛋白质分子链在拉伸过程中的构象性质和力学行为.发现不同强度的α螺旋相互作用会直接影响其拉伸过程.α螺旋相互作用强的类蛋白质分子链,具有更低的内能,更小的应力,在拉伸过程中更容易失去紧密接触对,同时也更容易被拉成“棒状”结构,但在整个拉伸过程中,α螺旋结构且能保持稳定;还发现类蛋白质分子的链长对拉伸也有影响,对较长的类蛋白质分子链,其内能更低,弹性力更小,自由能更大,紧密接触对的含量比例也更高,而“棒状化”程度较小.这些研究能够帮助我们加深对蛋白质分子的构象和弹性力学行为的理解. 相似文献
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