共轭双键结构不同的三种有机染料分子的拉曼光谱研究

共轭双键结构不同的三种有机染料分子的拉曼光谱研究姚文华（复旦大学分析测试中心上海２００４３３）马世红，刘丽英，王文澄（三束材料改性国家重点实验室，复旦大学物理系上海２００４３３）ＲａｍａｎＳｐｅｃｔｒｏｓｃｏｐｙｓｔｕｄｉｅｓｏｆＴｈｒｅｅＯｒｇａｎ...     

金属离子导致的丝素蛋白的构象转变

蚕丝和蜘蛛丝的优异力学性能一直是科学家们关注的课题^[1-3]。近年来,在蚕丝蛋白结构及其构象方面的研究取得了许多进展^[3-5]。在蚕的腺体中丝素蛋白的构象为silk I（主要是无规线团为主,还有少量的β－转角,α螺旋等）,而在纤维状的丝中为silk Ⅱ（主要是β折叠）。金属离子在蚕叶丝过程中的作用也一直是一个人们关心的问题。Chen等^[6]在研究丝胶（包附在丝素蛋白表层的另外一种蛋白）时发现,在一定pH条件下,Ni^2 离子通过四配位的螯合作用诱导丝素蛋白β折叠的形成。并且,Viney等^[7]根据电感耦合等离子体（ICP－MS）技术推测Ca^2 的增加能使β折叠的形成加速。     

pH值对丝素蛋白构象转变的影响

模仿家蚕吐丝过程中伴随丝素蛋白自然脱水的纤维化过程,研究了再生丝素蛋白在各种pH值的磷酸盐缓冲溶液体系中自然干燥脱水成膜后的构象转变.利用激光拉曼散射光谱及其二维相关光谱,定性分析了丝素蛋白酰胺区(1600～1700cm^-1)散射峰的相关组成及结构.在此基础上,利用¹³CCP-MAS固体核磁共振谱对丝素蛋白丙氨酸C_β峰(δ14.5～22)进行了解析拟合.从而确定了体系中与Silk及Silk构象相关的组成含量与pH值的关系.结果表明,pH=5.2的酸性溶液有利于蚕丝丝素蛋白从Silk向Silk构象转变,而中性与碱性溶液(pH=6.9和8.0)则对丝素蛋白的构象转变影响甚小.     

不同温度下桑蚕丝的力学性能

在严格控温条件下,利用动态机械热分析仪（DMTA）对大量未脱胶和脱胶桑蚕丝的单丝样品在不同温度下拉伸,同时用SEM,TEM以及拉曼光谱观察蚕丝的断面形貌和内部结构的变化,结果表明,在实验温度范围内,蚕丝初始模量和断裂强度皆随温度的升高而降低,拉伸过程会导致丝素蛋白形成更多的β-结构,同时,丝胶表现出较差的力学性能,其主要作用是以涂层的形式丝素蛋白纤维进行保护。     

一氧化氮血红蛋白等几种血红蛋白的拉曼光谱研究

一氧化氮血红蛋白、高铁血红蛋白、氧合血红蛋白、去氧血红蛋白的拉曼光谱被比较研究。实验显示用632.8 nm激发的拉曼光谱可检测氧合血红蛋白(低自旋)由R态到去氧血红蛋白(高自旋)T态的转变;同时一氧化氮血红蛋白与高铁血红蛋白的自旋态差异也可在拉曼光谱中清楚显现。632.8 nm激发的拉曼光谱可提供直接便利的方法鉴别一氧化氮血红蛋白及高铁血红蛋白这对相互关联的血红蛋白分子。     

增感染料1556、798吸附在银电极上的表面增强拉曼光谱

本文利用表面增强拉曼光谱研究了增感染料1556、798在银电极上的吸附,通过比较染料的固体拉曼光谱和染料的表面增强光谱,我们发现两种染料在银电极表面的吸附行为不完全相同,吸附时染料分子的平面基本上与电极表面相垂直。     

光学非线性LB膜的时间稳定性与光致漂白效应的关系

用光学二次谐波产生（ＳＨＧ），拉曼散射和紫外－可见吸收光谱等方法研究了偶氮，苯腙及半花菁三种有机染料Ｚ型Ｌａｎｇｍｕｉｒ－Ｂｌｏｄｇｅｔｔ（ＬＢ）多层膜的时间稳定性问题，发现：随着放置时间的推延，其中ＬＢ膜的二次谐波产生信号强度下降，然后逐渐达到稳定；在高压汞灯光照射下，粉末样品中Ｎ＝Ｎ（偶氮），Ｃ＝Ｎ（苯腙），Ｃ＝Ｃ（半花菁）键伸缩振动所对应的拉曼峰强度以及这三类染样在ＬＢ膜样品中对所应的生色团     

GaAs(100)衬底上ZnSe薄膜的热壁束外延生长

介绍热壁束外延法生长ZnSe/GaAs异质结工作。低能电子衍射和俄歇电子能谱对样品的原位检测表明,用此方法可以在GaAs(100)衬底上外延得到单晶的ZnSe(100)薄膜。当外延生长速率大时,Znse薄膜质量下降,样品的Raman谱中出现TO模。X射线衍射实验结果表明,这种外延膜质量的退化主要是由于在ZnSe(100)薄膜体内存在〈111〉方向的晶核。 关键词：