马铃薯酪氨酸酶的性质

用硫酸铵分级沉淀、DEAE SepharoseFF和SephadexG 150柱层析,从马铃薯中分离纯化出酪氨酸酶,纯化倍数50,比活170.03U mg蛋白。SDS PAGE检测呈现一条带。分子量42KD。酶的最适pH7 5,最适温度30℃。该酶具有单酚酶和二酚酶活性,其中以邻苯二酚为底物活性最高,以L DOPA为底物Km值为3 70mmol·L-1。Hg2+、Zn2+、Fe2+为激活剂,K+、Ga2+、Mg2+是抑制剂。Ga2+为非竞争性抑制,抑制常数ki为116 8mmol·L-1,K+为竞争性抑制,抑制常数ki为10mmol·L-1。     

秋水仙碱与胃蛋白酶相互作用的光谱性质研究

采用紫外光谱法和荧光光谱法研究了秋水仙碱与胃蛋白酶的结合作用。观测到秋水仙碱使胃蛋白酶的紫外吸收峰增强,特征荧光峰淬灭。Stem-Volmer淬灭曲线显示,秋水仙碱对胃蛋白酶的荧光淬灭很可能是一个单一的静态淬灭过程。当λmax=295nm时,秋水仙碱可以淬灭胃蛋白酶中95．5％的Trp残基。