磺化壳聚糖的制备及其对生长因子活性的保护作用

以壳聚糖为基材,分别以氯磺酸、三甲胺.三氧化硫和丙磺酸内酯为磺化试剂,制备了3,6-O-磺化壳聚糖(OCS)、2-N-磺化壳聚糖(NCS)和2-N-磺丙基壳聚糖(PCS)3种磺化壳聚糖.采用红外光谱、核磁共振谱证明了磺化壳聚糖的结构,元素分析测定了磺化壳聚糖的磺化率.以组织修复过程中一种重要的活性因子——碱性成纤维细胞生长因子(bFGF)为目标因子,通过体外成纤维细胞培养实验,评价了不同磺化壳聚糖对bFGF活性的保护能力.结果显示,相对于未改性壳聚糖(CS),磺化壳聚糖对成纤维细胞的形态无显著影响.细胞活性检测结果显示,OCS和PCS对bFGF活性无明显的保护能力;NCS能有效提高bFGF促进成纤维细胞活性的能力,其对bFGF活性的保护能力可达肝素70%左右.磺化壳聚糖的bFGF活性保护能力不随磺化率的改变而变化.     

燃料电池:从电催化到关键材料

介绍了在燃料电池关键材料与电催化方面的一些研究进展,特别是理论计算与实验研究相结合对燃料电池催化剂构效关系和聚合物电解质的研究.主要内容包括1 nm Pt颗粒的构效关系;Pd催化活性的电子调控与形貌剪裁;以及使用非贵金属催化剂的碱性聚合物电解质燃料电池研究等.     

新型黄钢电解抛光液

黄铜制件的精密抛光趋向于电解抛光。本文介绍一种新型黄铜电解抛光液配方，该配方有无毒、光洁度高、节能等优点，在工业化生产中有积极的作用。     

对胺碱性强弱及解释的一些看法

本文从认识论的观点出发,指出对胺的碱性认识必须先从气相入手再到液相,从定性和定量的角度讨论了脂肪胺芳香胺和氨的碱性强弱顺序;指出用铵正离子比用胺、用静电溶剂化比用氢键解释胺的碱性强弱更为适合。     

几种家鸭血清无机磷含量及碱性磷酸酶同工酶的比较

对金定鸭,北京鸭及其余种大土北鸭血清无机磷含量和碱性磷酸酶同工酶谱的比较研究表明:雌金定鸭、?大土北鸭和雌北京鸭的血清无机磷含量分别为5.264mg/100 ml、4.730mg/100ml、3.305 mg/100ml,家鸭产蛋能力与其血清无机磷含量成正相关;金定鸭和大土北鸭的血清均含有四种碱性磷酸酶同工酶,而北京鸭血清只含有三种,根据大土北鸭的血清碱性磷酸酶同工酶性状部分地继承了金定鸭的遗传特征,推测碱性磷酸酶同工酶也是与家鸭产蛋性能相关的因素。     

特效碱催化法合成亚磷酸三苯酯

本文叙述了三氯化磷与苯酚在室温条件下，以特效碱为催化剂合成亚磷酸三苯酯的新方法，其产率达８５％以上，回收的溶剂可以反复应用。该法反应条件温和、操作简单、容易控制、适于工业化生产。     

几种碱性染料萃取光度法测定微量汞的方法比较

本文通过实验对测定汞的十一种碱性染料萃取光度法进行了比较和评价。     

化学沉积Ni-Co-P合金电极在碱性介质中的析氢电催化性能

用化学镀方法制备了Ni-P,Ni-Co-P合金电极,用电子能谱仪、扫描电镜(SEM)、X射线衍射测量了化学镀Ni-P,Ni-Co-P合金的组成、形貌结构、晶形.用电化学的方法研究了Ni-P,Ni-Co-P合金作阴极在1mol·L-1NaOH溶液中的析氢催化活性及稳定性,结果表明Ni-P,Ni-Co-P合金电极具有良好的析氢电催化性能和电化学稳定性.     

三丁基锡暴露对褐菖鲉碱性磷酸酶活性的影响

研究了在实验室条件下．腹腔注射不同浓度(1．9、9．6、19．3、193μg／kg)的三丁基锡(tributyltin．TBT)对褐菖鲉肝脏、肾脏和脾脏碱性磷酸酶[alkaline phosphatase(AKP)]活性的影响．研究结果表明，在7d的曝污实验中．低剂量的TBT对碱性磷酸酶活性主要产生诱导作用，碱性磷酸酶活性随着TBT浓度的增大呈现先增大后减小的钟形曲线．这提示TBT暴露会影响褐菖鲉正常的代谢及其免疫功能．     

Inhibition of Alkaline Phosphatase from Pearl Oyster Pinctada fucata by o-Phthalaldehyde： Involvement of Lysine and Histidine Residues at the Active Site

Alkaline phosphatase from Pinctada fucata was inactivated by o-phthalaldehyde （OPA）. The inactivation followed pseudo first-order kinetics with a second rate constant of 0.167 （mmol/L）^-1·min^-1 at pH 7.5 and 25℃. A Tsou＇s plot analysis showed that inactivation occurred upon formation of one isoindole group. The OPA-modified enzyme lost the ability to bind with the specific affinity column and the presence of substrates or competitive inhibitors protected the enzyme from inactivation. The results revealed that the OPA-reaction site was at the enzyme substrate binding site. Prior modification of the enzyme by lysine or histidine specific reagent abolished formation of the isoindole derivatives, suggesting that lysine and histidine residues were involved in the OPA-induced inactivation. Taken together, OPA inactivated the alkaline phosphatase from Pinctada fucata by cross-linking lysine and histidine residues at the active site and formed an isoindole group at the substrate binding site of the enzyme.