含信号调制噪声和频率波动的时滞分数阶振子的随机共振

本文研究了含信号调制噪声和频率波动的小时滞线性分数阶振子的随机共振. 利用分数阶Shapiro-Loginov公式和Laplace变换技巧,本文首先推导了系统响应的一阶稳态矩和稳态响应振幅增益（Output Amplitude Gain, OAG）的解析表达式,然后讨论了分数阶、时滞及噪声参数对OAG的影响. 结果显示,各参数对OAG的影响均呈现出非单调变化的特点,表明系统出现广义随机共振. 特别地,分数阶与时滞的协同作用可能诱导随机共振的多样化,这就为在一定范围内调控随机共振提供了可能.     

Bernstein多项式导数的整体收敛速度

研究Ｂｅｒｎｓｔｅｉｎ多项式的导数对可导函数的整体逼近,利用Ｋ－泛函和光滑模的方法,建立了同时逼近的正定理和逆定理     

求导数零点的快速收敛的迭代法

以Ｎｅｗｔｏｎ迭代法为基础,给出了一个求导数零点的快速收敛的迭代法：∫ｙｎ＋１＝ｘｎ－ｆ＇（ｘｎ）／ｆ″（ｘｎ） ｘｎ＋１＝ｘｎ－（ｘｎ－ｙｎ＋１）ｆ＇（ｘｎ）／［ｆ＇（ｘｎ）－ｆ＇（ｎ＋１）］。     

∑N_im_i强子产生过程中质量增加的经验公式和(英文)

强子质量ｍｉ和强子的平均数〈Ｎｉ〉遵从公式（βｍｍｉ／〈ｍ〉）μ＋νＫν（βｍｍｉ／〈ｍ〉）．自旋、奇异数压低和大产生截面（σ（Ｄ）,σ（Ｂ）,σ（Λ０））都是质量效应．质量产生过程受到在扩散方程和相对论波动方程之间连续变化所决定的连续阶导数（／ｔ）μＧＸα（ｘ,ｔ）控制．     

一般光路中的分数傅里叶变换的分析方法

在分数傅里叶变换的基本性质的基础,通过引入一个定标因子,通过两次切变操作来旋转ＷＤＦ,给了分数傅里叶变换的一种新的分析该方法可以将原有的分数傅里叶分析从对称光路扩展到的一般的光路。     

流动注射-导数-火焰原子吸收分析技术原理

通过计算机处理流动注射－火焰原子吸收信号数据,建立了流动注射－火焰原子吸收的动力学模型,进而推导出流动注射－导数－火焰原子吸收信号的动力学方程,提出了导数吸收值与质量浓度之间的定量关系。     

导数阴极溶出方波伏安法测定卡那霉素注射液含量

研究了汞 卡那霉素络合物的电化学行为 ,并建立了导数阴极溶出方波伏安法测定卡那霉素注射液含量的方法。在 pH 4 .7的HOAc NaOAc缓冲溶液中 ,在约 0 .12 6V (vs.SCE)处出现一个汞 卡那霉素络合物的还原峰 ,卡那霉素的浓度在 0 .0 2～ 1.5mg·ml- 1之间与导数方波伏安图的峰高存在良好的线性关系 ,回归方程ip(10 - 4A) =3.6C(mg·ml- 1) + 0 .4 6 ,相关系数为 0 .992 0。方法简便、灵敏、准确 ,可用于卡那霉素注射液含量测定     

一阶导数停流法测定药物和饮用水中的铁

本文利用Ｆｅ＾３＋离子催化Ｈ２Ｏ２氧化四甲基对苯二胺的反应，将采用停流技术获得的动力学曲线转换成一阶导数曲线，根据导数峰高值与Ｆｅ＾３＋离子浓度的线性关系测定药物和自来水中的含量，本方法的线性范围为４．０－４０．０ｎｇＦｅ＾３＋／ｍｌ，相对标准偏差小于２．５％，标准加入回收率在９８．７％－１０１％之间，检测限为１．９２ｎｇＦｅ＾３＋／ｍｌ。对照实验结果表明，导数动力学法比一般非导数动力学法具有线关     

牛血清白蛋白与十二烷基硫酸钠作用的机理

利用电动势法得到了牛血清白蛋白(BSA)与十二烷基硫酸钠(SDS)相互作用的结合等温线. 通过四阶导数紫外光谱法和荧光光谱法研究了相互作用过程中芳香族氨基酸残基微环境极性的变化. 通过研究发现, 随着SDS浓度的逐渐增大, SDS在BSA上的平均结合数(v)逐渐增大, 色氨酸(Trp)残基所处微环境的极性在减弱后保持基本不变, 酪氨酸残基所处微环境的极性在明显增强后稍有减弱, 苯丙氨酸残基所处微环境的极性略有增强. 结果表明, 当v由0增大到14时, SDS主要结合在BSA的Trp-213附近并逐渐形成聚集体, 从而诱导BSA由结构域ⅡA 开始逐渐展开. 此后, SDS呈正协同作用的特点与BSA 结合, v急剧增大. 当v约为302 时, SDS在BSA上的结合基本达到饱和, BSA的构象趋于稳定.     

牛血清白蛋白与十二烷基硫酸钠作用的机理

利用电动势法得到了牛血清白蛋白(BSA)与十二烷基硫酸钠(SDS)相互作用的结合等温线. 通过四阶导数紫外光谱法和荧光光谱法研究了相互作用过程中芳香族氨基酸残基微环境极性的变化. 通过研究发现, 随着SDS浓度的逐渐增大, SDS在BSA上的平均结合数(v)逐渐增大, 色氨酸(Trp)残基所处微环境的极性在减弱后保持基本不变, 酪氨酸残基所处微环境的极性在明显增强后稍有减弱, 苯丙氨酸残基所处微环境的极性略有增强. 结果表明, 当v由0增大到14时, SDS主要结合在BSA的Trp-213附近并逐渐形成聚集体, 从而诱导BSA由结构域ⅡA 开始逐渐展开. 此后, SDS呈正协同作用的特点与BSA 结合, v急剧增大. 当v约为302 时, SDS在BSA上的结合基本达到饱和, BSA的构象趋于稳定.