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991.
992.
一种改进的低温靶系统,包括低温靶体,超冷气流发生器及其控制器,气泡沸腾状态监控仪和阳极化铝冲击波同轴探测器,已经成功地引入基于二级轻气炮的低温冲击压缩实验.详细地剖析了其中的几种专用部件,讨论了相应的实验方法.最后,为了验证该系统,将液体CO2单质样品一次冲击压缩到22~60GPa(220~600 kbar)得到的Hugoniot数据与早先的实验结果进行比较.结果表明,改进后的低温靶系统结构合理、简单,操作安全,功能较多,成本较低.同时,利用本系统获得的液体CO2样品的冲击压缩数据精度高,重复一致性更好.很容易推广到凝点在300~77K范围内其它简单分子物质的冲击压缩实验.甚至有可能用于液氦(4K)或液氢(20K)温区的冲击压缩实验. 相似文献
993.
考察了基质辅助激光解析飞行时间质谱获得肽质量指纹谱(PMF)时主要分析条件及准确度对蛋白质数据库搜索结果的影响.将牛血清白蛋白(BSA)经聚丙烯酰胺凝胶电泳(SDS-PAGE)分离、酶解;肽段经质谱分析得PMF数据;用MS-Fit引擎在相同数据库及参数下搜索.得出:(1)激光脉冲击打次数在300次以前时,蛋白序列和肽段覆盖率逐步增加;当击打400次时,覆盖率呈下降趋势;(2)随着激光强度增加,目标蛋白得分、氨基酸序列和肽段的覆盖率逐步增加,但当强度增到1413时,则呈现降低趋势;(3)随延迟时间的增加,肽覆盖率呈递增趋势,但当达260 ns后呈下降趋势.按照优化的分析条件对同一位点重复3次,重复性良好.通过对质谱数据准确度的考察,发现以Mix2为外标,数据跟标准值差异越小时,则经其校正后的肽段数据所搜索目标蛋白的得分越高、排序靠前、检出预选蛋白个数越少,可信度越高;反之,难获得候选蛋白.结果表明:质谱准确度和分析条件对蛋白质数据库搜索影响显著. 相似文献
994.
采用比较分子场分析(CoMFA)方法对抗菌九肽、抗菌十四肽、抗菌十八肽进行三维定量构效关系(3D-QSAR)分析,建立了预测力强的3D-QSAR模型.结果表明,所建立的3D-QSAR模型对三种抗菌肽均有较好的统计学稳定性及预测能力(抗菌九肽:交叉验证系数q~2=0.537,非交叉验证相关系数r~2=0.961,外部样本检验复相关系数Q_(ext)~2=0.883;抗菌十四肽:q~2=0.502,r~2=0.718,Q_(ext)~2=0.645;抗菌十八肽:q~2=0.550,r~2=0.967,Q_(ext)~2=0.989).三维等势图不仅解释了抗菌肽结构与活性的关系,而且为抗菌肽的进一步合成提供了理论依据. 相似文献
995.
蔡达锋 《原子与分子物理学报》2017,34(6)
采用实验和数值模拟研究了飞秒激光辐照铝靶产生的快电子发射。实验中,在主脉冲前加上一个预脉冲产生预等离子体,然后主脉冲与预等离子体作用产生快电子。在激光反射方向附近,实验测量的快电子束发射与数值模拟的结果高度地一致;在靶背面,发射的快电子的数目小于数值模拟的结果,原因在于快电子在靶内输运受到电荷分离场和碰撞的影响;在数值模拟中未出现的,沿靶表面发射的快电子束,是由表面准静态电磁场的禁闭效应产生。 相似文献
996.
针对现有的天幕靶幕面空间位置参数检定方法需要拆卸的不足,提出一种不拆卸天幕靶对其探测幕面位置检测的方法。以经纬仪建立基准面,采用放置在基准面内特制的频闪小光源和设定天幕靶输出阈值的方式,根据小光源作用在天幕靶上有信号输出时平移台相对基准面的移动距离,实现天幕靶幕面空间位置参数的检测。将天幕面相对基准位置倾斜2、-2、-5时,所测幕面倾斜角度与实际幕面倾斜角度间误差均小于1,试验结果表明天幕靶幕面位置检定方法精度优于1,与理论分析相一致。该方法不需要拆卸天幕靶,节省了时间,能用于使用中天幕靶的检定。 相似文献
997.
基于鸟枪法蛋白质组学分析方法,使用反相液相色谱-串联质谱(RPLC-MS/MS)系统分析油菜蜂花粉蛋白质的胰蛋白酶酶解产物,结合数据库检索,共鉴定到353条肽段。鉴定到的肽段所归属的蛋白质中有239个蛋白质可检索到其分子生物学功能,主要功能为结合活性、酶活性、运输活性、抑制活性等。根据血管紧张素转化酶(ACE)抑制肽活性与多肽构效之间的关系,从鉴定到的肽段中筛选并适当修饰后得到5条可能具有ACE抑制活性的肽段,化学合成肽段后进行了活性验证。结果表明5条肽段均具有良好的活性,其中肽段AELDIVLALF和LAVNLIPFP表现出较高的ACE抑制活性,半数抑制浓度(IC50)分别为(10.65±0.50)μmol/L和(23.66±1.08)μmol/L。该方法速度快,成本低,大大缩短了鉴定周期,达到了高通量筛选生物活性肽的目的。 相似文献
998.
许多重要的生物过程的调节都通过蛋白-蛋白相互作用来实现的。一般,蛋白-蛋白作用的界面太大而不能被小分子药物选择性靶向,因此小分子药物很难高效特异性地阻断该类型的相互作用。此外,由于蛋白质药物很难透过细胞膜,它们也不能直接靶向细胞内的相互作用。由于当前药物分子的限制,发展下一代既能进入细胞膜又能特异性靶向蛋白-蛋白相互作用的分子成为新的研究热点。为了克服上述药物分子的缺点,Verdine等发展了一种全碳支架的具有α-螺旋结构的新型多肽,这种多肽被称作订书肽(stapled peptides)。相比于天然多肽,订书肽有更高的酶解稳定性并且可以进入细胞膜,从而提高了它的药理性能。本文将从订书肽的化学合成、生物物理性能的表征和其在癌症和HIV治疗、信号通路的调节和肿瘤激活蛋白的抑制方面的生物应用详细介绍订书肽的最新进展。 相似文献
999.
近年来,发展蛋白质与多肽的化学选择性连接与修饰方法已成为化学生物学的研究热点。这类方法可以在很大程度上弥补基因工程技术无法制备翻译后修饰蛋白与人工改造蛋白的缺陷,得到目前无法通过生物表达的功能蛋白。20世纪90年代末,人们从金黄色葡萄球菌中分离得到转肽酶Sortase A,它能够选择性识别特异性多肽序列LPXTG,并在特定位点切断氨基酸的肽键进而将其与一个新的肽链连接。该特性使Sortase A有望成为一种高效、通用的蛋白质修饰的工具。与传统的化学合成相比,Sortase催化的化学半合成方法,可以较好的解决化学合成蛋白的尺寸问题。本文就近年来Sortase A在蛋白质修饰及合成中的研究进展进行简要综述。 相似文献
1000.