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利用从头算方法探索蛋白质模型分子——丙氨酸二肽的二级结构布居特性以及体系势能变化. 引入对分子结构敏感的振动探针(酰胺振动吸收带), 借助其光谱表象, 寻求振动光谱参数与分子结构之间的联系. 研究结果表明: 丙氨酸二肽分子处于C7eq构型(Φ/Ψ=-80°/80°)时具有最低能量值, 且分子易形成β折叠、PPII、C5及C7等能量较低的稳定构型. 通过简正模式分析, 得到分子3N-6 个振动模式的吸收光谱, 并通过势能分布分析方法对分子骨架上酰胺振动吸收带的特征振动模式进行了指认. 重点考察分子骨架上酰胺-I带振动光谱参数与分子构型变化之间的相关性, 建立振动光谱参数与蛋白质二级结构之间的联系, 为在化学键水平上研究蛋白质的结构及其发挥作用的机制提供科学依据. 相似文献
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合成了以4,4′-bpy为中继基、Gly-GlyO为螯环的新型双核铜配合物.经X射线单晶结构分析确定该配位化合物晶体的化学式为[(H2NCH2CONHCH2COO)Cu(OH)(C10H8N2)Cu(OH)-(H2NCH2CONHCH2COO)]·10H2O.晶体属三斜晶系,P1空间群,晶胞参数a=0.7124(2)nm,b=1.1405(10)nm,c=1.1434(10)nm,α=67.55°,β=79.02°,γ=77.97°,V=0.834(3)nm3,Z=1.最终一致性因子R为0.0727. 相似文献
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丙氨酸Ala及二肽Ala-Ala和三肽Ala-Ala-Ala的三氟乙酰酐甲酯衍生物能在气相色谱手性固定相Chirasil-Val上被分别分离为2个、4个和8个对映体。立体异构体和手性固定相的立体选择相互作用既受到焓也受到熵的控制。每增加一个Ala单位,相互作用焓近似地增加一个常量。相互作用在溶质的全分子范围内进行,但以末端所起的作用最大。三肽Ala-Ala-Ala中DDD,LLL等对映体的流出次序和它们的焓值大小比较不相一致,DDD/LLL对的分离因子α随温度的增加反而增加,在更低的温度下观察到了这两个对映体的峰序颠倒现象,因此推断在一定条件下存在着相互作用熵起主导作用的可能性。 相似文献
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本文合成一系列含不同结构间隔基的L-缬氨酸叔丁酰胺型键合硅胶手性固定相, 将其用于高效液相色谱拆分α-氨基烃基膦酸衍生物, N-乙酰基-β-二茂铁基丙氨酸乙酯、N-叔丁氧羰基亮氨酰亮氨酸甲酯、N-乙酰基-α-氨基酸甲酯等对映异构体。结果表明: 制得的固定相对以上化合物对映异构体均有不同程度的拆分效果。间隔基刚性增强, 一般对拆分产生不利影响。间隔基为旋光活性酒石酰基的固定相拆分化合物范围减少, 但对某些类化合物对映体的拆分效果有所增强。 相似文献
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有机-无机杂化材料[Na2(H2O)4]2[γ-Mo8O26·(Gly-Gly)2]·4H2O的合成及晶体结构 总被引:2,自引:2,他引:2
多金属氧酸盐因其独特的结构而具有较高的抗肿瘤及抗病毒活性,蛋白质和肽是氨基酸的聚合体,氨基酸侧链官能团能与多金属氧酸盐形成新型配合物.了解氨基酸和肽与多金属氧酸盐的相互作用对于深入研究多金属氧酸盐抗肿瘤及抗病毒机理很有意义.我们曾报道了赖氨酸、丙氨酸及甘氨酸二肽与钼磷酸所形成化合物的晶体结构. 相似文献