As（Ⅲ）和As（V）与牛血清白蛋白的结合平衡研究

在模拟动物体生理条件下,研究As（Ⅲ）和As（V）与牛血清白蛋白（BSA）的相互作用．用氢化物发生．超低温捕集塬子吸收分光光度法测定平衡透析后As（Ⅲ）或As（V）的浓度,用Scatchard方法分别处理实验数据,确定结合部位和结合常数．发现当As（Ⅲ）浓度（CAs（Ⅲ）：CBsA≤1：1）较低时,在BSA中有1．3个强结合部位,结合常数为1．7×10^6,为强结合;当As（Ⅲ）的浓度（cAs（Ⅲ）：cBSA≥2：1）较高时,没有明显的特征结合点,表现为弱结合．而As（V）与BSA无任何结合作用．     

腺苷与人血清白蛋白间相互作用的荧光光谱及分子模型法研究

在模拟人体生理条件下,结合紫外光谱和分子对接模型运用荧光光谱研究了腺苷与人血清白蛋白(HSA)间的键合作用。腺苷有较强的能力猝灭人血清白蛋白的内源荧光,且根据Stern-Volmer方程判断出猝灭机制为静态猝灭。本文运用相应的荧光值和Vant’Hoff热力学方程求得了不同温度下的结合常数(K)以及一些热力学参数,如焓变(ΔH)和熵变(ΔS)。结果表明：键合过程中疏水作用力对新化合物的稳定性起主要作用,这与分子对接模型方法研究的结果基本一致。另外还研究了常见离子对结合常数的影响。     

毛细管电泳应用于测定牛血清白蛋白与脂质体的相互作用

建立了一种用毛细管电泳法检测牛血清白蛋白(BSA)与脂质体相互作用的分析方法。氧化指数的测定实验结果表明经过冷冻干燥的脂质体稳定性更好;毛细管电泳表征脂质体的电荷性质实验结果表明脂质体在pH 5.0～8.0的条件下呈电中性。在pH 7.0的条件下,以各种浓度的脂质体混悬液为电泳缓冲液,以0.8%二甲亚砜(DMSO)为内标,随着缓冲液中脂质体质量浓度从0增加到2.4 mg/mL,BSA的有效淌度从-2.232×10-4 cm2·V－1·s－1变化到-3.046×10-4 cm2·V－1·s－1;结合Scatchard分析,测得BSA与脂质体的结合常数为2.522×103(g/mL)－1。该方法简单、快速,为研究蛋白质与脂质体的相互作用提供了新的技术手段。     

X80管线钢钝化膜内点缺陷扩散系数的计算

X80管线钢;扩散系数;点缺陷模型;钝化膜;电容测试法     

大黄酚和牛血清蛋白相互作用的电化学/光谱性质研究

在pH=4.0的Britton-Robinson(B-R)缓冲体系中,应用循环伏安法、示差脉冲伏安法和紫外光谱法对大黄酚与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的电化学/光谱性质进行研究.结果表明,二者结合生成了一种非电活性的超分子化合物.BSA的存在导致大黄酚氧化还原峰电流降低,峰电位基本不变,峰电流的下降值同所加入的BSA浓度在一定范围内呈线性关系.线性范围为5.0×10-6~1.0×10-7mol/L,检出限为3×10-7mol/L.     

光谱法研究核壳量子点CdTe/CdS与牛血清白蛋白的相互作用

应用荧光光谱、圆二色光谱和紫外吸收光谱等技术研究核壳量子点CdTe/CdS与牛血清白蛋白(BSA)相互作用的结果表明,CdTe/CdS对BSA的荧光猝灭机理为静态猝灭。根据不同温度下量子点对BSA的荧光猝灭作用计算了结合常数、热力学参数,证明了量子点与BSA相互作用力主要是范德华力或氢键作用力。探讨了量子点对BSA构象的影响。     

白杨素磺酸盐与牛血清白蛋白的相互作用

合成了白杨素磺酸钠和白杨素磺酸钙两种白杨素磺酸盐衍生物,并分别采用荧光光谱法研究了它们与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用。结果表明:两种白杨素磺酸盐对BSA有较强的荧光猝灭作用,根据Stern-Volmer方程得到的荧光猝灭常数,可判断由于与白杨素磺酸盐反应而导致BSA的荧光猝灭均属于静态猝灭。采用位点结合模型公式和Frster非辐射能量转移理论计算了结合常数、结合位点数、结合距离。从计算得到的热力学参数焓变ΔH和熵变ΔS,推断了白杨素磺酸钠与BSA之间的作用力为静电引力,而白杨素磺酸钙与BSA之间的作用力为氢键和范德华力。并应用同步荧光技术研究了白杨素磺酸盐对BSA构象的影响。     

铅笔芯电极表面多层自组装膜制备及其对牛血清白蛋白的测定

采用电沉积技术将金沉积在铅笔芯电极(PGE)上,借助Au-S作用,将L-半胱氨酸(L-Cys)组装于金表面,利用吖啶橙(AO)与L-半胱氨酸之间的静电作用,将吖啶橙间接组装于金表面,构建成三层自组装膜电极AO/L-Cys/Au/PGE。将该复合膜电极连接在电化学工作站的工作电极和辅助电极端之间,与参比电极浸入溶液中,构建了一个新的检测回路。采用电化学阻抗谱技术和循环伏安法对多层自组装膜的组装过程进行表征。利用吖啶橙与牛血清白蛋白(BSA)间的相互作用,采用零流电位法,通过对比加入不同浓度BSA后零流电位值的变化(ΔEzcp)对BSA进行检测。结果显示,在1.0×10-9～1.0×10-5mol/L范围内,ΔEzcp与BSA浓度的对数值呈良好线性,相关系数(r)为0.997 0,检出限为1.41×10-11mol/L。该方法选择性和重复性好,有望应用于其它蛋白的测定。     

光谱法与分子模拟技术研究杨梅素与牛血清白蛋白的相互作用

利用紫外光谱、荧光光谱、红边激发荧光位移(REES)法、圆二色谱(CD)结合分子模拟技术共同研究了模拟生理条件下杨梅素与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用,阐述了相互作用机制.分子模拟结果表明,杨梅素与蛋白在亚结构域II A的疏水腔内结合,主要作用力为疏水作用力和氢键.依据荧光猝灭法判断猝灭机制为静态猝灭,并得到不同温度下药物与蛋白相互作用的结合常数(Ka)及结合位点数(n),根据热力学参数判断出作用力类型,并且计算出杨梅素与蛋白的结合距离,与分子模拟得到的判定结果基本一致.通过紫外光谱、同步荧光光谱以及REES法获得的信息讨论了相互作用时BSA中色氨酸(Trp)微环境的变化;并利用CD谱的测定结果定量计算了BSA二级结构中α-螺旋含量的变化.     

5种荧光染料探针与牛血清白蛋白相互作用研究

采用荧光光谱法研究了水溶液中四溴荧光素、四氯四溴荧光素、二碘荧光素、乙基罗丹明B、健那绿B等5种荧光染料探针与牛血清白蛋白(BSA)的相互作用.实验表明,这5种染料探针同牛血清白蛋白结合时,疏水作用力起决定性作用,静电力起次要作用,相比之下牛血清白蛋白(BSA)结合阴离子的能力最强,其次为中性分子,最后为阳离子.通过疏水作用力,5种染料均是以非极性苯基进入BSA疏水性腔体中同色氨酸残基发生作用,弱氢键的形成加强了这种作用力,且使得光谱间能量转移效率明显提高.5种染料探针的极性部位由于极性和空间效应的原因难以进入腔体内部,致使反应均按接近1∶1的方式进行.