三角褐指藻对镉的富集机制和转化途径

本论文报道了在典型配体乙二胺四乙酸(EDTA)和半胱氨酸(Cys)的存在下三角褐指藻(Phaeodactylum tricornutum)对镉(Cd)的富集机制和转化途径. 毒性试验表明, 两种配体均可有效降低Cd对三角褐指藻的毒性. ICP-MS分析结果表明, EDTA存在下细胞表面吸附和内部吸收Cd的量随着培养液中EDTA浓度的升高(自由Cd²⁺浓度的降低)而降低, 基本符合自由离子活度模型(Free ion activity model, FIAM)的预测; 而Cys存在时, 细胞表面吸附Cd的量随着Cys浓度的增大呈现先增加后降低的趋势. 在Cys浓度由空白浓度增加至4.45 µmol/L时, 细胞内部吸收Cd的量呈现增加趋势; 而大于4.45 µmol/L时, 又趋于同一水平的现象, 结果偏离FIAM. FTIR和XPS研究确证了细胞壁上的?OH和−NH₂基团对Cd的吸附起主要作用. Cd胁迫后P. tricornutum细胞内诱导合成的植物螯合肽(PCs)的HPLC和ESI-IT-MS分析结果证实造成这两种配体对P. tricornutum积累和转化Cd行为产生不同影响的主要原因是Cys作为Cd²⁺的配体的同时, 又是P. tricornutum细胞内PCs合成的前驱体之一. P. tricornutum细胞内PCs、氧化型PCs以及Cd-PC2的发现证明了Cd诱导P. tricornutum合成的PCs反过来钝化细胞内吸收的Cd, 降低了其对P. tricornutum细胞的氧化毒性.     

金纳米微粒表面能量转移及半胱氨酸的高灵敏度高选择性分析法

根据荧光染料在金纳米粒子表面的能量转移,本文建立了一种具有高灵敏和高选择性半胱氨酸分析方法.研究表明,通过静电作用吸附在柠檬酸根包被的金纳米粒子表面的阳离子荧光染料如罗丹明B分子在受光激发时,发生从荧光染料到金属纳米微粒的能量转移,导致荧光染料的荧光猝灭.但当体系中存在半胱氨酸时,由于半胱氨酸与金纳米粒子之间具有更强的共价作用,罗丹明B分子远离金纳米粒子表面,降低了能量转移效率,使得罗丹明B的荧光得到恢复.恢复的荧光强度与0.025～4.5μmol/L半胱氨酸呈很好的线性关系,检测限为8.0nmol/L(3σ),而其他十九种基本氨基酸的响应非常微弱.     

水溶性的CdSe/ZnS纳米微粒的合成及表征

用L-半胱氨酸(Cys)作为稳定剂，合成了水溶性的CdSe/ZnS核壳结构的半导体纳米微粒。吸收光谱和荧光光谱表明，CdSe/ZnS纳米微粒比单一的CdSe纳米粒子具有更优异的发光特性。透射电子显微镜（TEM）、ED和XPS表征了CdSe/ZnS纳米微粒的结构、分散性及形貌。红外光谱证实半胱氨酸分子中的硫原子和氧原子参加了与纳米粒子表面的金属离子的配位作用。     

纳米银/半胱氨酸修饰金电极的制备及对苯二酚的测定

纳米银/半胱氨酸修饰金电极的制备及对苯二酚的测定;纳米银;L-半胱氨酸;自组装金电极;对苯二酚     

藻胆色素与半胱氨酸残基的结合

本文对藻胆色素与半胱氨酸残基的结合反应进行了试验,通过藻红胆素二甲酯、藻蓝胆素二甲酯分别与半胱氨酸甲酯、谷胱甘肽(还原型)二甲酯的反应得到了一些与藻胆蛋白上发色团具有相同共价结构的化合物。这些化合物与其他胆色素类化合物不同的是有很强的荧光发射和圆二色效应。化合物的圆二色效应分析表明,藻胆色素与半胱氨酸甲酯、谷胱甘肽(还原型)二甲酯反应时得到的产量较大的异构体与藻胆蛋白上的发色团具有相同的立体结构。     

毛细管电泳测定物质三元相互作用体系的结合系数

毛细管电泳一般只能对二元结合体系的结合常数进行测定。研究了三元相互竞争体系的毛细管电泳测定方法,测定了金属锌离子与酒石酸和半胱氨酸以及锌离子与乳酸和半胱氨酸两个三元结合体系的结合常数,并以此比较了两种锌形态与半胱氨酸结合能力的大小。本法可用于测定两配体相互竞争结合体系的结合常数。     

SOD及其电子迁移促进剂L-半胱氨酸的Raman光谱

在以电化学方法证实了L－半胱氨酸对铜锌－超氧化物歧化酶在金丝电极上的电子传递过程起有效促进作用的基础上,应用共焦显微激光拉曼光谱测试技术对固体的L－半胱氨酸和铜锌－超氧化物歧化酶进行了测定和光谱分析,并对以电化学和浸渍两种不同方法修饰在金电极上的L－半胱氨酸,也作了相应的拉曼光谱测试研究。     

Images of Azurin Protein Studied by AFM

Azurins, a wild type and a genetically mutant K27 altered one. were immobilized on annealed gold sur-face and investigated by means of atomic force microscopy. It was found that the surface coverage and height distribution of the adsorbed protein molecules are different from each other, which is possibly the result of the different orientation on the surface. It is believed that the wild type azurin is connected to gold surface by the disulphide bridge;while the mutant, K27C, might be through the thiol groups of the cysteine residues on their surface.